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EVM0051619SDirigent proteins impart stereoselectivity on the phenoxy radical-coupling reaction, yielding optically active lignans from two molecules of coniferyl alcohol in the biosynthesis of lignans, flavonolignans, and alkaloids and thus plays a central role in plant secondary metabolism--Dirigent, Jacalin
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EVM0014669JUbiquitin exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Polyubiquitin chains, when attached to a target protein, have different functions depending on the Lys residue of the ubiquitin that is linked Lys-48-linked is involved in protein degradation via the proteasomeGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003729, GO:0003735, GO:0005198, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005794, GO:0005829, GO:0005840, GO:0005886, GO:0005911, GO:0006508, GO:0006511, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009056, GO:0009057, GO:0009506, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015935, GO:0016020, GO:0019538, GO:0019941, GO:0022626, GO:0022627, GO:0030054, GO:0030163, GO:0032991, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043632, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044257, GO:0044260, GO:0044265, GO:0044267, GO:0044391, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044445, GO:0044446, GO:0044464, GO:0051603, GO:0055044, GO:0071704, GO:0071944, GO:0097159, GO:1901363, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901575, GO:1990904ko:K02977Ribosomal_S27, ubiquitin
EVM0012710TPossesses calcium-dependent ppGpp (guanosine 3'- diphosphate 5'-diphosphate) synthetase activity in vitro and is able to functionally complement E.coli relA mutants. May be involved in a rapid plant ppGpp-mediated response to pathogens and other stressesGO:0003674, GO:0003824, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0008728, GO:0009507, GO:0009536, GO:0016740, GO:0016772, GO:0016778, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464ko:K00951EF-hand_1, EF-hand_5, HD_4, RelA_SpoT
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EVM0001930OComponent of the EKC KEOPS complex that is required for the formation of a threonylcarbamoyl group on adenosine at position 37 (t(6)A37) in tRNAs that read codons beginning with adenine. The complex is probably involved in the transfer of the threonylcarbamoyl moiety of threonylcarbamoyl-AMP (TC-AMP) to the N6 group of A37. Likely plays a direct catalytic role in this reaction, but requires other protein(s) of the complex to fulfill this activity-ko:K01409Peptidase_M22
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EVM0014740PMay be involved in both secretory and endocytic intracellular trafficking in the endosomal prevacuolar compartmentsGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005783, GO:0006810, GO:0008150, GO:0012505, GO:0016192, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0051179, GO:0051234ko:K20359PRA1
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EVM0028639AThe RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity.--RINGv
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EVM0048241UThe coatomer is a cytosolic protein complex that binds to dilysine motifs and reversibly associates with Golgi non- clathrin-coated vesicles, which further mediate biosynthetic protein transport from the ER, via the Golgi up to the trans Golgi network. Coatomer complex is required for budding from Golgi membranes, and is essential for the retrograde Golgi-to-ER transport of dilysine-tagged proteins-ko:K17267Adaptin_N, COP-gamma_platf, Coatomer_g_Cpla
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EVM0046569MHydrolyzes acetyl esters in homogalacturonan regions of pectin. In type I primary cell wall, galacturonic acid residues of pectin can be acetylated at the O-2 and O-3 positions. Decreasing the degree of acetylation of pectin gels in vitro alters their physical properties-ko:K19882PAE
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EVM0057868LStructure-specific nuclease with 5'-flap endonuclease and 5'-3' exonuclease activities involved in DNA replication and repair. During DNA replication, cleaves the 5'-overhanging flap structure that is generated by displacement synthesis when DNA polymerase encounters the 5'-end of a downstream Okazaki fragment. It enters the flap from the 5'-end and then tracks to cleave the flap base, leaving a nick for ligation. Also involved in the long patch base excision repair (LP-BER) pathway, by cleaving within the apurinic apyrimidinic (AP) site-terminated flap. Acts as a genome stabilization factor that prevents flaps from equilibrating into structurs that lead to duplications and deletions. Also possesses 5'-3' exonuclease activity on nicked or gapped double- stranded DNA, and exhibits RNase H activity. Also involved in replication and repair of rDNA and in repairing mitochondrial DNAGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005730, GO:0031974, GO:0031981, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044464, GO:0070013ko:K04799XPG_I, XPG_N
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EVM0062580KAuxin response factors (ARFs) are transcriptional factors that bind specifically to the DNA sequence 5'-TGTCTC-3' found in the auxin-responsive promoter elements (AuxREs)GO:0000003, GO:0001708, GO:0003006, GO:0003674, GO:0003676, GO:0003677, GO:0003700, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0006355, GO:0007275, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009719, GO:0009725, GO:0009733, GO:0009791, GO:0009850, GO:0009888, GO:0009889, GO:0009908, GO:0009987, GO:0010022, GO:0010033, GO:0010050, GO:0010073, GO:0010158, GO:0010468, GO:0010556, GO:0010582, GO:0010817, GO:0019219, GO:0019222, GO:0022414, GO:0030154, GO:0031323, GO:0031326, GO:0032501, GO:0032502, GO:0042221, GO:0042445, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044424, GO:0044464, GO:0045165, GO:0048367, GO:0048507, GO:0048608, GO:0048731, GO:0048856, GO:0048869, GO:0050789, GO:0050794, GO:0050896, GO:0051171, GO:0051252, GO:0060255, GO:0061458, GO:0065007, GO:0065008, GO:0080090, GO:0090567, GO:0097159, GO:0140110, GO:1901363, GO:1903506, GO:2000112, GO:2001141ko:K14486Auxin_resp, B3
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EVM0054889AZinc finger C-x8-C-x5-C-x3-H type (and similar)GO:0000375, GO:0000377, GO:0000398, GO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005681, GO:0006139, GO:0006396, GO:0006397, GO:0006725, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0008380, GO:0009987, GO:0010467, GO:0016070, GO:0016071, GO:0030628, GO:0032991, GO:0034641, GO:0036002, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044464, GO:0046483, GO:0071704, GO:0089701, GO:0090304, GO:0097159, GO:1901360, GO:1901363, GO:1990904ko:K12836RRM_1, zf-CCCH
EVM0053399JUbiquitin exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Polyubiquitin chains, when attached to a target protein, have different functions depending on the Lys residue of the ubiquitin that is linked Lys-48-linked is involved in protein degradation via the proteasomeGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003729, GO:0003735, GO:0005198, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005794, GO:0005829, GO:0005840, GO:0005886, GO:0005911, GO:0006508, GO:0006511, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009056, GO:0009057, GO:0009506, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015935, GO:0016020, GO:0019538, GO:0019941, GO:0022626, GO:0022627, GO:0030054, GO:0030163, GO:0032991, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043632, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044257, GO:0044260, GO:0044265, GO:0044267, GO:0044391, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044445, GO:0044446, GO:0044464, GO:0051603, GO:0055044, GO:0071704, GO:0071944, GO:0097159, GO:1901363, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901575, GO:1990904ko:K02977Ribosomal_S27, ubiquitin
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Project Information

Project IDTitleRelated PublicationSequencing TypeDescriptionNotes
PRJNA945064Transcriptome data of triticeae speciesMating systems and recombination landscape strongly shape genetic diversity and selection in wheat relativesIllumina HiSeq 3000This study investigate the effects of mating system and linked selection on genetic diversity and the efficacy of selection in a group of grass speciesMix of flower and leaf
PRJDB7239Origin of the wheat B-genome chromosomes conferred by RNA-seq analysis of leaf transcripts in the section Sitopsis species of AegilopsOrigin of wheat B-genome chromosomes inferred from RNA sequencing analysis of leaf transcripts from section Sitopsis species of AegilopsIllumina MiSeqCommon wheat (Triticum aestivum L., genome constitution AABBDD), one of the major crops, is an allohexaploid species, derived from allopolyploid speciation through interspecific crossing between cultivated tetraploid wheat Triticum turgidum L. (AABB) and its diploid relative Aegilops tauschii Coss. (DD). However, the B genome origin has been still under discussion despite of extensive efforts during the past few decades. To clarify the origin of the wheat B-genome chromosomes, RNA sequencing of leaf transcripts in the section Sitopsis species of Aegilops was performed. We estimated phylogenetic relationship of Sitopsis species and genetic divergence between them based on single nucleotide polymorphisms derived from RNA sequencing data.Seedling
PRJNA913397Leaf transcriptome sequencing of diverse Pooideae speciesRapid Discovery of Functional NLRs Using the Signature of High Expression, High-Throughput Transformation, and Large-Scale PhenotypingIllumina HiSeq 2500RNAseq was performed on diverse grass species from the genera Achnatherum, Aegilops, Agropyron, Avena, Brachypodium, Briza, Cynosurus, Echinaria, Holcus, Hordeum, Koeleria, Lolium, Melica, Phalaris, and Poa that vary for their reaction to wheat stripe rust (Puccinia striiformis f. sp. tritici) to identify NLRs and their relative expression level. Accessions were sequenced using 150 bp paired end reads. RNAseq read quality was assessed and trimmed using Trimmomatic (version 0.36) with the parameters ILLUMINACLIP:2:30:10, LEADING:3, TRAILING:3, SLIDINGWINDOW:4:15, and MINLEN:100. Transcriptome assembly was performed using Trinity (version 2013-11-10) with default parameters.First and second leaves