Gene Information

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EVM0055249OThe proteasome is a multicatalytic proteinase complex which is characterized by its ability to cleave peptides with Arg, Phe, Tyr, Leu, and Glu adjacent to the leaving group at neutral or slightly basic pHGO:0000502, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005839, GO:0019774, GO:0032991, GO:0044424, GO:0044464, GO:1902494, GO:1905368, GO:1905369ko:K02739Proteasome
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EVM0056256OComponent of the EKC KEOPS complex that is required for the formation of a threonylcarbamoyl group on adenosine at position 37 (t(6)A37) in tRNAs that read codons beginning with adenine. The complex is probably involved in the transfer of the threonylcarbamoyl moiety of threonylcarbamoyl-AMP (TC-AMP) to the N6 group of A37. Likely plays a direct catalytic role in this reaction, but requires other protein(s) of the complex to fulfill this activity-ko:K01409Peptidase_M22
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EVM0024886UThe coatomer is a cytosolic protein complex that binds to dilysine motifs and reversibly associates with Golgi non- clathrin-coated vesicles, which further mediate biosynthetic protein transport from the ER, via the Golgi up to the trans Golgi network. Coatomer complex is required for budding from Golgi membranes, and is essential for the retrograde Golgi-to-ER transport of dilysine-tagged proteins-ko:K17267Adaptin_N, COP-gamma_platf, Coatomer_g_Cpla
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EVM0029159BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodelingGO:0000070, GO:0000278, GO:0000280, GO:0000775, GO:0000776, GO:0000785, GO:0000786, GO:0000819, GO:0003674, GO:0003676, GO:0003677, GO:0003682, GO:0003690, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005694, GO:0006323, GO:0006325, GO:0006333, GO:0006334, GO:0006996, GO:0007049, GO:0007059, GO:0008150, GO:0009987, GO:0016043, GO:0019237, GO:0022402, GO:0022607, GO:0031490, GO:0031491, GO:0031492, GO:0031497, GO:0032991, GO:0032993, GO:0034508, GO:0034622, GO:0034728, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043565, GO:0043933, GO:0044085, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044446, GO:0044464, GO:0044815, GO:0044877, GO:0048285, GO:0051276, GO:0051382, GO:0051383, GO:0065003, GO:0065004, GO:0070925, GO:0071103, GO:0071824, GO:0071840, GO:0097159, GO:0098687, GO:0098813, GO:0140014, GO:1901363, GO:1903047, GO:1990837ko:K11253Histone
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EVM0053566ODirigent proteins impart stereoselectivity on the phenoxy radical-coupling reaction, yielding optically active lignans from two molecules of coniferyl alcohol in the biosynthesis of lignans, flavonolignans, and alkaloids and thus plays a central role in plant secondary metabolism--Dirigent
EVM0037803UMediates both low-affinity uptake and efflux of sugar across the membraneGO:0003674, GO:0005215, GO:0005575, GO:0005623, GO:0005886, GO:0005887, GO:0006810, GO:0008150, GO:0008643, GO:0015144, GO:0016020, GO:0016021, GO:0022857, GO:0031224, GO:0031226, GO:0034219, GO:0044425, GO:0044459, GO:0044464, GO:0051119, GO:0051179, GO:0051234, GO:0055085, GO:0071702, GO:0071944ko:K15382MtN3_slv
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EVM0017778BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodelingGO:0000228, GO:0000785, GO:0000786, GO:0000788, GO:0000790, GO:0003674, GO:0003676, GO:0003677, GO:0005488, GO:0005515, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005694, GO:0006323, GO:0006325, GO:0006333, GO:0006334, GO:0006996, GO:0008150, GO:0009987, GO:0016043, GO:0022607, GO:0031497, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032991, GO:0032993, GO:0034622, GO:0034728, GO:0042393, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0043933, GO:0044085, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044454, GO:0044464, GO:0044815, GO:0051276, GO:0065003, GO:0065004, GO:0070013, GO:0071103, GO:0071824, GO:0071840, GO:0097159, GO:1901363ko:K11254CENP-T_C
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EVM0039284KAuxin response factors (ARFs) are transcriptional factors that bind specifically to the DNA sequence 5'-TGTCTC-3' found in the auxin-responsive promoter elements (AuxREs)GO:0000003, GO:0001708, GO:0003006, GO:0003674, GO:0003676, GO:0003677, GO:0003700, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0006355, GO:0007275, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009719, GO:0009725, GO:0009733, GO:0009791, GO:0009850, GO:0009888, GO:0009889, GO:0009908, GO:0009987, GO:0010022, GO:0010033, GO:0010050, GO:0010073, GO:0010158, GO:0010468, GO:0010556, GO:0010582, GO:0010817, GO:0019219, GO:0019222, GO:0022414, GO:0030154, GO:0031323, GO:0031326, GO:0032501, GO:0032502, GO:0042221, GO:0042445, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044424, GO:0044464, GO:0045165, GO:0048367, GO:0048507, GO:0048608, GO:0048731, GO:0048856, GO:0048869, GO:0050789, GO:0050794, GO:0050896, GO:0051171, GO:0051252, GO:0060255, GO:0061458, GO:0065007, GO:0065008, GO:0080090, GO:0090567, GO:0097159, GO:0140110, GO:1901363, GO:1903506, GO:2000112, GO:2001141ko:K14486Auxin_resp, B3
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EVM0053221SFour repeated domains in the Fasciclin I family of proteins, present in many other contexts.GO:0005575, GO:0005618, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005794, GO:0005886, GO:0005911, GO:0009505, GO:0009506, GO:0012505, GO:0016020, GO:0030054, GO:0030312, GO:0031224, GO:0031225, GO:0031226, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044444, GO:0044459, GO:0044464, GO:0046658, GO:0055044, GO:0071944-Fasciclin
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EVM0022888JUbiquitin exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Polyubiquitin chains, when attached to a target protein, have different functions depending on the Lys residue of the ubiquitin that is linked Lys-48-linked is involved in protein degradation via the proteasomeGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003729, GO:0003735, GO:0005198, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005794, GO:0005829, GO:0005840, GO:0005886, GO:0005911, GO:0006508, GO:0006511, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009056, GO:0009057, GO:0009506, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015935, GO:0016020, GO:0019538, GO:0019941, GO:0022626, GO:0022627, GO:0030054, GO:0030163, GO:0032991, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043632, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044257, GO:0044260, GO:0044265, GO:0044267, GO:0044391, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044445, GO:0044446, GO:0044464, GO:0051603, GO:0055044, GO:0071704, GO:0071944, GO:0097159, GO:1901363, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901575, GO:1990904ko:K02977Ribosomal_S27, ubiquitin
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EVM0003337OUbiquitin exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Polyubiquitin chains, when attached to a target protein, have different functions depending on the Lys residue of the ubiquitin that is linked-ko:K08770ubiquitin
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Project IDTitleRelated PublicationSequencing TypeDescriptionNotes
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