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Dv01G073500CComponent of the ubiquinol-cytochrome c reductase complex (complex III or cytochrome b-c1 complex) that is part of the mitochondrial respiratory chain. The b-c1 complex mediates electron transfer from ubiquinol to cytochrome c. Contributes to the generation of a proton gradient across the mitochondrial membrane that is then used for ATP synthesis-ko:K00412Cytochrom_B_C, Cytochrome_B
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Dv01G075100CThis b-type cytochrome is tightly associated with the reaction center of photosystem II (PSII). PSII is a light-driven water plastoquinone oxidoreductase that uses light energy to abstract electrons from H(2)O, generating O(2) and a proton gradient subsequently used for ATP formation. It consists of a core antenna complex that captures photons, and an electron transfer chain that converts photonic excitation into a charge separation-ko:K02707, ko:K02713Cytochrom_B559, Cytochrom_B559a, PsbL
Dv01G075200J30S ribosomal protein S15GO:0000312, GO:0000313, GO:0000314, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005840, GO:0009507, GO:0009532, GO:0009536, GO:0009547, GO:0009570, GO:0015935, GO:0032991, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0044391, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:1990904ko:K02956Ribosomal_S15
Dv01G075300CNDH shuttles electrons from NAD(P)H plastoquinone, via FMN and iron-sulfur (Fe-S) centers, to quinones in the photosynthetic chain and possibly in a chloroplast respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme in this species is believed to be plastoquinone. Couples the redox reaction to proton translocation, and thus conserves the redox energy in a proton gradientGO:0003674, GO:0003824, GO:0003959, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009507, GO:0009532, GO:0009534, GO:0009535, GO:0009536, GO:0009570, GO:0009579, GO:0016020, GO:0016491, GO:0016651, GO:0031976, GO:0031984, GO:0034357, GO:0042651, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044436, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0055035, GO:0055114ko:K05579Complex1_49kDa
Dv01G075400CPsaA and PsaB bind P700, the primary electron donor of photosystem I (PSI), as well as the electron acceptors A0, A1 and FX. PSI is a plastocyanin-ferredoxin oxidoreductase, converting photonic excitation into a charge separation, which transfers an electron from the donor P700 chlorophyll pair to the spectroscopically characterized acceptors A0, A1, FX, FA and FB in turn. Oxidized P700 is reduced on the lumenal side of the thylakoid membrane by plastocyanin-ko:K02690PsaA_PsaB
Dv01G075500CATP synthase subunit alphaGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0009536, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464ko:K02111ATP-synt_ab, ATP-synt_ab_C, ATP-synt_ab_N
Dv01G075600GRibulose bisphosphate carboxylase large chainGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0009507, GO:0009536, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464ko:K01601RuBisCO_large, RuBisCO_large_N
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Dv01G075800CNDH shuttles electrons from NAD(P)H plastoquinone, via FMN and iron-sulfur (Fe-S) centers, to quinones in the photosynthetic chain and possibly in a chloroplast respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme in this species is believed to be plastoquinone. Couples the redox reaction to proton translocation, and thus conserves the redox energy in a proton gradient-ko:K05574, ko:K05582Complex1_30kDa, Oxidored_q4, Oxidored_q6
Dv01G075900JOne of the primary rRNA binding proteins, it binds directly to 16S rRNA where it nucleates assembly of the body of the 30S subunitGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003735, GO:0005198, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005840, GO:0006417, GO:0006450, GO:0008150, GO:0009507, GO:0009532, GO:0009536, GO:0009570, GO:0009889, GO:0009891, GO:0009893, GO:0010468, GO:0010556, GO:0010557, GO:0010604, GO:0010608, GO:0010628, GO:0015935, GO:0016020, GO:0019222, GO:0019843, GO:0031323, GO:0031325, GO:0031326, GO:0031328, GO:0032268, GO:0032270, GO:0032991, GO:0034248, GO:0034250, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0044391, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0045727, GO:0045903, GO:0048518, GO:0048522, GO:0050789, GO:0050794, GO:0051171, GO:0051173, GO:0051246, GO:0051247, GO:0060255, GO:0065007, GO:0065008, GO:0080090, GO:0097159, GO:1901363, GO:1990904, GO:2000112ko:K02986Ribosomal_S4, S4
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Dv01G123100SProtein of unknown function (DUF3681)--DUF3681
Dv01G123300LComponent of the replication protein A complex (RPA) required for DNA recombination, repair and replication. The activity of RPA is mediated by single-stranded DNA binding and protein interactions. Probably involved in repair of double-strand DNA breaks (DSBs) induced by genotoxic stresses-ko:K07466REPA_OB_2, Rep-A_N, Rep_fac-A_C, tRNA_anti-codon, zf-CCHC
Dv01G123400BKWD domain, G-beta repeatGO:0000123, GO:0000502, GO:0001101, GO:0003674, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005654, GO:0006139, GO:0006351, GO:0006354, GO:0006355, GO:0006357, GO:0006366, GO:0006368, GO:0006725, GO:0006807, GO:0006950, GO:0006979, GO:0008023, GO:0008047, GO:0008150, GO:0008152, GO:0008284, GO:0009058, GO:0009059, GO:0009719, GO:0009725, GO:0009737, GO:0009889, GO:0009892, GO:0009893, GO:0009987, GO:0010033, GO:0010467, GO:0010468, GO:0010556, GO:0010604, GO:0010950, GO:0010952, GO:0016043, GO:0016070, GO:0016504, GO:0018130, GO:0019219, GO:0019222, GO:0019438, GO:0022607, GO:0030162, GO:0030234, GO:0031248, GO:0031323, GO:0031325, GO:0031326, GO:0031347, GO:0031349, GO:0031537, GO:0031538, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032268, GO:0032270, GO:0032774, GO:0032991, GO:0033588, GO:0033993, GO:0034622, GO:0034641, GO:0034645, GO:0034654, GO:0042127, GO:0042221, GO:0043085, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043233, GO:0043248, GO:0043933, GO:0044085, GO:0044093, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044249, GO:0044260, GO:0044271, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044451, GO:0044464, GO:0045862, GO:0046483, GO:0048518, GO:0048519, GO:0048522, GO:0048583, GO:0048584, GO:0048831, GO:0050789, GO:0050790, GO:0050793, GO:0050794, GO:0050896, GO:0051171, GO:0051173, GO:0051239, GO:0051246, GO:0051247, GO:0051252, GO:0051336, GO:0051345, GO:0052547, GO:0052548, GO:0060255, GO:0061133, GO:0061134, GO:0061135, GO:0065003, GO:0065007, GO:0065009, GO:0070013, GO:0071704, GO:0071840, GO:0080090, GO:0080134, GO:0090304, GO:0097305, GO:0097659, GO:0098772, GO:1901360, GO:1901362, GO:1901576, GO:1901700, GO:1902493, GO:1902494, GO:1903506, GO:1905368, GO:1905369, GO:1990234, GO:2000024, GO:2000026, GO:2000112, GO:2001141ko:K11374WD40
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Dv01G126100SPyridoxal 5'-phosphate (PLP)-binding protein, which may be involved in intracellular homeostatic regulation of pyridoxal 5'-phosphate (PLP), the active form of vitamin B6-ko:K06997Ala_racemase_N
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Dv01G139200OZinc finger, C3HC4 type (RING finger)-ko:K10635, ko:K19041zf-RING_2
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Dv01G154100BKLComponent of the FACT complex, a general chromatin factor that acts to reorganize nucleosomes. The FACT complex is involved in multiple processes that require DNA as a template such as mRNA elongation, DNA replication and DNA repair. During transcription elongation the FACT complex acts as a histone chaperone that both destabilizes and restores nucleosomal structure. It facilitates the passage of RNA polymerase II and transcription by promoting the dissociation of one histone H2A-H2B dimer from the nucleosome, then subsequently promotes the reestablishment of the nucleosome following the passage of RNA polymerase IIGO:0000003, GO:0000228, GO:0000741, GO:0000785, GO:0000790, GO:0000791, GO:0003006, GO:0003674, GO:0003700, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005654, GO:0005694, GO:0005719, GO:0006355, GO:0006996, GO:0006997, GO:0007275, GO:0008023, GO:0008150, GO:0009553, GO:0009559, GO:0009561, GO:0009791, GO:0009889, GO:0009987, GO:0010197, GO:0010228, GO:0010468, GO:0010556, GO:0016043, GO:0019219, GO:0019222, GO:0022414, GO:0030154, GO:0031323, GO:0031326, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032501, GO:0032502, GO:0032991, GO:0035101, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044451, GO:0044454, GO:0044464, GO:0048229, GO:0048284, GO:0048608, GO:0048731, GO:0048856, GO:0048869, GO:0050789, GO:0050794, GO:0051171, GO:0051252, GO:0060255, GO:0061458, GO:0065007, GO:0070013, GO:0071840, GO:0080090, GO:0140110, GO:1903506, GO:2000112, GO:2001141ko:K09272HMG_box, POB3_N, Rtt106, SSrecog
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Dv01G156300----F-box, FBD, LRR_2
Dv01G156600OComponent of the EKC KEOPS complex that is required for the formation of a threonylcarbamoyl group on adenosine at position 37 (t(6)A37) in tRNAs that read codons beginning with adenine. The complex is probably involved in the transfer of the threonylcarbamoyl moiety of threonylcarbamoyl-AMP (TC-AMP) to the N6 group of A37. Likely plays a direct catalytic role in this reaction, but requires other protein(s) of the complex to fulfill this activity-ko:K01409Peptidase_M22
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Dv01G203200AThe RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity.--RINGv
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Dv01G203500UThe coatomer is a cytosolic protein complex that binds to dilysine motifs and reversibly associates with Golgi non- clathrin-coated vesicles, which further mediate biosynthetic protein transport from the ER, via the Golgi up to the trans Golgi network. Coatomer complex is required for budding from Golgi membranes, and is essential for the retrograde Golgi-to-ER transport of dilysine-tagged proteins-ko:K17267Adaptin_N, COP-gamma_platf, Coatomer_g_Cpla
Dv01G203600EBelongs to the peptidase M24B familyGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0009507, GO:0009532, GO:0009536, GO:0009570, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464ko:K01262Creatinase_N, Creatinase_N_2, Peptidase_M24, Peptidase_M24_C
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Dv01G309500CElectron carrier protein. The oxidized form of the cytochrome c heme group can accept an electron from the heme group of the cytochrome c1 subunit of cytochrome reductase. Cytochrome c then transfers this electron to the cytochrome oxidase complex, the final protein carrier in the mitochondrial electron-transport chainGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0005740, GO:0005758, GO:0006091, GO:0006119, GO:0006122, GO:0006123, GO:0006139, GO:0006163, GO:0006725, GO:0006753, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009060, GO:0009117, GO:0009123, GO:0009126, GO:0009141, GO:0009144, GO:0009150, GO:0009161, GO:0009167, GO:0009199, GO:0009205, GO:0009259, GO:0009987, GO:0015980, GO:0016310, GO:0017144, GO:0019637, GO:0019646, GO:0019693, GO:0022900, GO:0022904, GO:0031967, GO:0031970, GO:0031974, GO:0031975, GO:0034641, GO:0042773, GO:0042775, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043233, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044281, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044429, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0045333, GO:0046034, GO:0046483, GO:0055086, GO:0055114, GO:0070013, GO:0071704, GO:0072521, GO:1901135, GO:1901360, GO:1901564ko:K08738Cytochrom_C
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Dv01G348100BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodeling-ko:K11254CENP-T_C
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Dv01G351400BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodelingGO:0000228, GO:0000785, GO:0000786, GO:0000788, GO:0000790, GO:0003674, GO:0003676, GO:0003677, GO:0005488, GO:0005515, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005694, GO:0006323, GO:0006325, GO:0006333, GO:0006334, GO:0006996, GO:0008150, GO:0009987, GO:0016043, GO:0022607, GO:0031497, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032991, GO:0032993, GO:0034622, GO:0034728, GO:0042393, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0043933, GO:0044085, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044454, GO:0044464, GO:0044815, GO:0051276, GO:0065003, GO:0065004, GO:0070013, GO:0071103, GO:0071824, GO:0071840, GO:0097159, GO:1901363ko:K11254CENP-T_C
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Dv01G413300LStructure-specific nuclease with 5'-flap endonuclease and 5'-3' exonuclease activities involved in DNA replication and repair. During DNA replication, cleaves the 5'-overhanging flap structure that is generated by displacement synthesis when DNA polymerase encounters the 5'-end of a downstream Okazaki fragment. It enters the flap from the 5'-end and then tracks to cleave the flap base, leaving a nick for ligation. Also involved in the long patch base excision repair (LP-BER) pathway, by cleaving within the apurinic apyrimidinic (AP) site-terminated flap. Acts as a genome stabilization factor that prevents flaps from equilibrating into structurs that lead to duplications and deletions. Also possesses 5'-3' exonuclease activity on nicked or gapped double- stranded DNA, and exhibits RNase H activity. Also involved in replication and repair of rDNA and in repairing mitochondrial DNAGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005730, GO:0031974, GO:0031981, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044464, GO:0070013ko:K04799XPG_I, XPG_N
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Dv01G454400SMay cause loosening and extension of plant cell walls by disrupting non-covalent bonding between cellulose microfibrils and matrix glucans. No enzymatic activity has been found. May be required for rapid internodal elongation in deepwater rice during submergence (By similarity)--DPBB_1, Pollen_allerg_1
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Dv01G457500JmRNA cap-binding component of the eukaryotic translation initiation factor 3 (eIF-3) complex, which is involved in protein synthesis of a specialized repertoire of mRNAs and, together with other initiation factors, stimulates binding of mRNA and methionyl-tRNAi to the 40S ribosome. The eIF-3 complex specifically targets and initiates translation of a subset of mRNAs involved in cell proliferation. In the eIF-3 complex, eif3d specifically recognizes and binds the 7-methylguanosine cap of a subset of mRNAsGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003743, GO:0003824, GO:0004721, GO:0004722, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005635, GO:0005654, GO:0005737, GO:0005783, GO:0005789, GO:0005829, GO:0005852, GO:0005911, GO:0006412, GO:0006413, GO:0006464, GO:0006470, GO:0006518, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0006810, GO:0006913, GO:0007154, GO:0007165, GO:0008135, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009058, GO:0009059, GO:0009314, GO:0009416, GO:0009506, GO:0009628, GO:0009639, GO:0009889, GO:0009890, GO:0009892, GO:0009987, GO:0010017, GO:0010019, GO:0010035, GO:0010038, GO:0010380, GO:0010467, GO:0012505, GO:0016020, GO:0016021, GO:0016311, GO:0016604, GO:0016607, GO:0016787, GO:0016788, GO:0016791, GO:0019222, GO:0019538, GO:0023052, GO:0030054, GO:0030176, GO:0031224, GO:0031227, GO:0031323, GO:0031324, GO:0031326, GO:0031327, GO:0031967, GO:0031974, GO:0031975, GO:0031981, GO:0031984, GO:0032991, GO:0034641, GO:0034645, GO:0036211, GO:0042175, GO:0042221, GO:0042578, GO:0043043, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043233, GO:0043412, GO:0043603, GO:0043604, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044249, GO:0044260, GO:0044267, GO:0044271, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044428, GO:0044432, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044451, GO:0044464, GO:0046686, GO:0046906, GO:0046907, GO:0048519, GO:0048523, GO:0050789, GO:0050794, GO:0050896, GO:0051169, GO:0051171, GO:0051172, GO:0051179, GO:0051193, GO:0051195, GO:0051234, GO:0051641, GO:0051649, GO:0051716, GO:0055044, GO:0065007, GO:0070013, GO:0071214, GO:0071478, GO:0071482, GO:0071489, GO:0071704, GO:0090056, GO:0097159, GO:0098827, GO:0104004, GO:0140096, GO:1901363, GO:1901401, GO:1901402, GO:1901463, GO:1901464, GO:1901564, GO:1901566, GO:1901576, GO:1902325ko:K03251eIF-3_zeta
Dv01G457600JmRNA cap-binding component of the eukaryotic translation initiation factor 3 (eIF-3) complex, which is involved in protein synthesis of a specialized repertoire of mRNAs and, together with other initiation factors, stimulates binding of mRNA and methionyl-tRNAi to the 40S ribosome. The eIF-3 complex specifically targets and initiates translation of a subset of mRNAs involved in cell proliferation. In the eIF-3 complex, eif3d specifically recognizes and binds the 7-methylguanosine cap of a subset of mRNAsGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003743, GO:0003824, GO:0004721, GO:0004722, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005635, GO:0005654, GO:0005737, GO:0005783, GO:0005789, GO:0005829, GO:0005852, GO:0005911, GO:0006412, GO:0006413, GO:0006464, GO:0006470, GO:0006518, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0006810, GO:0006913, GO:0007154, GO:0007165, GO:0008135, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009058, GO:0009059, GO:0009314, GO:0009416, GO:0009506, GO:0009628, GO:0009639, GO:0009889, GO:0009890, GO:0009892, GO:0009987, GO:0010017, GO:0010019, GO:0010035, GO:0010038, GO:0010380, GO:0010467, GO:0012505, GO:0016020, GO:0016021, GO:0016311, GO:0016604, GO:0016607, GO:0016787, GO:0016788, GO:0016791, GO:0019222, GO:0019538, GO:0023052, GO:0030054, GO:0030176, GO:0031224, GO:0031227, GO:0031323, GO:0031324, GO:0031326, GO:0031327, GO:0031967, GO:0031974, GO:0031975, GO:0031981, GO:0031984, GO:0032991, GO:0034641, GO:0034645, GO:0036211, GO:0042175, GO:0042221, GO:0042578, GO:0043043, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043233, GO:0043412, GO:0043603, GO:0043604, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044249, GO:0044260, GO:0044267, GO:0044271, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044428, GO:0044432, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044451, GO:0044464, GO:0046686, GO:0046906, GO:0046907, GO:0048519, GO:0048523, GO:0050789, GO:0050794, GO:0050896, GO:0051169, GO:0051171, GO:0051172, GO:0051179, GO:0051193, GO:0051195, GO:0051234, GO:0051641, GO:0051649, GO:0051716, GO:0055044, GO:0065007, GO:0070013, GO:0071214, GO:0071478, GO:0071482, GO:0071489, GO:0071704, GO:0090056, GO:0097159, GO:0098827, GO:0104004, GO:0140096, GO:1901363, GO:1901401, GO:1901402, GO:1901463, GO:1901464, GO:1901564, GO:1901566, GO:1901576, GO:1902325ko:K03251eIF-3_zeta
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Dv01G469600OThe proteasome is a multicatalytic proteinase complex which is characterized by its ability to cleave peptides with Arg, Phe, Tyr, Leu, and Glu adjacent to the leaving group at neutral or slightly basic pHGO:0000502, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005839, GO:0019774, GO:0032991, GO:0044424, GO:0044464, GO:1902494, GO:1905368, GO:1905369ko:K02738Proteasome
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Dv01G494200CSubunit of the peripheral V1 complex of vacuolar ATPase. Subunit C is necessary for the assembly of the catalytic sector of the enzyme and is likely to have a specific function in its catalytic activity. V-ATPase is responsible for acidifying a variety of intracellular compartments in eukaryotic cellsGO:0000221, GO:0000325, GO:0000902, GO:0003674, GO:0003824, GO:0005215, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005773, GO:0005774, GO:0005794, GO:0005886, GO:0006810, GO:0006811, GO:0006812, GO:0008150, GO:0008324, GO:0008553, GO:0009507, GO:0009536, GO:0009653, GO:0009826, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015075, GO:0015077, GO:0015078, GO:0015318, GO:0015399, GO:0015405, GO:0015662, GO:0015672, GO:0016020, GO:0016043, GO:0016049, GO:0016462, GO:0016469, GO:0016471, GO:0016787, GO:0016817, GO:0016818, GO:0016887, GO:0017111, GO:0019829, GO:0022804, GO:0022853, GO:0022857, GO:0022890, GO:0031090, GO:0032502, GO:0032989, GO:0032991, GO:0033176, GO:0033178, GO:0033180, GO:0034220, GO:0036442, GO:0040007, GO:0042623, GO:0042625, GO:0042626, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043492, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044437, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0048589, GO:0048856, GO:0048869, GO:0051179, GO:0051234, GO:0055085, GO:0060560, GO:0071840, GO:0071944, GO:0090662, GO:0098588, GO:0098655, GO:0098660, GO:0098662, GO:0098796, GO:0098805, GO:0099131, GO:0099132, GO:1902600ko:K02148V-ATPase_C
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Project Information

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