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Horvu_FT11_1H01G039400MHydrolyzes acetyl esters in homogalacturonan regions of pectin. In type I primary cell wall, galacturonic acid residues of pectin can be acetylated at the O-2 and O-3 positions. Decreasing the degree of acetylation of pectin gels in vitro alters their physical propertiesGO:0003674, GO:0003824, GO:0005575, GO:0005618, GO:0005623, GO:0008150, GO:0009505, GO:0009987, GO:0016043, GO:0016787, GO:0016788, GO:0030312, GO:0044464, GO:0045229, GO:0052689, GO:0052793, GO:0071554, GO:0071555, GO:0071840, GO:0071944ko:K19882PAE
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Horvu_FT11_1H01G154400JUbiquitin exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Polyubiquitin chains, when attached to a target protein, have different functions depending on the Lys residue of the ubiquitin that is linked Lys-48-linked is involved in protein degradation via the proteasomeGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003729, GO:0003735, GO:0005198, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005794, GO:0005829, GO:0005840, GO:0005886, GO:0005911, GO:0006508, GO:0006511, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009056, GO:0009057, GO:0009506, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015935, GO:0016020, GO:0019538, GO:0019941, GO:0022626, GO:0022627, GO:0030054, GO:0030163, GO:0032991, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043632, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044257, GO:0044260, GO:0044265, GO:0044267, GO:0044391, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044445, GO:0044446, GO:0044464, GO:0051603, GO:0055044, GO:0071704, GO:0071944, GO:0097159, GO:1901363, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901575, GO:1990904ko:K02977Ribosomal_S27, ubiquitin
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Horvu_FT11_1H01G178900PMay be involved in both secretory and endocytic intracellular trafficking in the endosomal prevacuolar compartmentsGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005783, GO:0006810, GO:0008150, GO:0012505, GO:0016192, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0051179, GO:0051234ko:K20359PRA1
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Horvu_FT11_1H01G180000ERibonuclease H protein--Exo_endo_phos_2, RNase_H, RVT_1
Horvu_FT11_1H01G180100OComponent of the EKC KEOPS complex that is required for the formation of a threonylcarbamoyl group on adenosine at position 37 (t(6)A37) in tRNAs that read codons beginning with adenine. The complex is probably involved in the transfer of the threonylcarbamoyl moiety of threonylcarbamoyl-AMP (TC-AMP) to the N6 group of A37. Likely plays a direct catalytic role in this reaction, but requires other protein(s) of the complex to fulfill this activity-ko:K01409Peptidase_M22
Horvu_FT11_1H01G180200OBelongs to the peptidase A1 family-ko:K01381TAXi_C, TAXi_N
Horvu_FT11_1H01G180400SLeucine rich repeat N-terminal domain--LRRNT_2, LRR_1, LRR_8
Horvu_FT11_1H01G180500SMay be involved in the degradation of misfolded endoplasmic reticulum (ER) luminal proteins-ko:K13989DER1
Horvu_FT11_1H01G180600LReverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase)--RVT_2, Retrotran_gag_2, zf-CCHC
Horvu_FT11_1H01G180800SIQ calmodulin-binding motif family protein, expressedGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005829, GO:0005856, GO:0005875, GO:0005886, GO:0015630, GO:0016020, GO:0032991, GO:0043226, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043232, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044430, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0071944-DUF4005, IQ
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Horvu_FT11_1H01G181100GBelongs to the hexokinase familyGO:0001678, GO:0003674, GO:0003824, GO:0004340, GO:0004396, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005829, GO:0005975, GO:0006082, GO:0006090, GO:0006091, GO:0006096, GO:0006139, GO:0006163, GO:0006164, GO:0006165, GO:0006725, GO:0006732, GO:0006733, GO:0006753, GO:0006754, GO:0006757, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0008865, GO:0009056, GO:0009058, GO:0009108, GO:0009117, GO:0009123, GO:0009124, GO:0009126, GO:0009127, GO:0009132, GO:0009135, GO:0009141, GO:0009142, GO:0009144, GO:0009145, GO:0009150, GO:0009152, GO:0009156, GO:0009161, GO:0009165, GO:0009166, GO:0009167, GO:0009168, GO:0009179, GO:0009185, GO:0009199, GO:0009201, GO:0009205, GO:0009206, GO:0009259, GO:0009260, GO:0009987, GO:0016052, GO:0016053, GO:0016301, GO:0016310, GO:0016740, GO:0016772, GO:0016773, GO:0017144, GO:0018130, GO:0019158, GO:0019200, GO:0019359, GO:0019362, GO:0019363, GO:0019438, GO:0019439, GO:0019637, GO:0019693, GO:0019725, GO:0019752, GO:0032787, GO:0033500, GO:0034404, GO:0034641, GO:0034654, GO:0034655, GO:0042592, GO:0042593, GO:0042866, GO:0043436, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044249, GO:0044262, GO:0044270, GO:0044271, GO:0044281, GO:0044283, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0046031, GO:0046034, GO:0046390, GO:0046394, GO:0046434, GO:0046483, GO:0046496, GO:0046700, GO:0046835, GO:0046939, GO:0048878, GO:0051156, GO:0051186, GO:0051188, GO:0055082, GO:0055086, GO:0065007, GO:0065008, GO:0071704, GO:0072330, GO:0072521, GO:0072522, GO:0072524, GO:0072525, GO:0090407, GO:1901135, GO:1901137, GO:1901292, GO:1901293, GO:1901360, GO:1901361, GO:1901362, GO:1901564, GO:1901566, GO:1901575, GO:1901576ko:K00844Hexokinase_1, Hexokinase_2
Horvu_FT11_1H01G181200OThe proteasome is a multicatalytic proteinase complex which is characterized by its ability to cleave peptides with Arg, Phe, Tyr, Leu, and Glu adjacent to the leaving group at neutral or slightly basic pHGO:0000502, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005839, GO:0019774, GO:0032991, GO:0044424, GO:0044464, GO:1902494, GO:1905368, GO:1905369ko:K02739Proteasome
Horvu_FT11_1H01G181400KAux IAA proteins are short-lived transcriptional factors that function as repressors of early auxin response genes at low auxin concentrations-ko:K14484AUX_IAA
Horvu_FT11_1H01G181800Qflavin-containing monooxygenaseGO:0003674, GO:0003824, GO:0004497, GO:0008150, GO:0008152, GO:0016491, GO:0055114-FMO-like
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Horvu_FT11_1H01G182900THpt domainGO:0000160, GO:0003674, GO:0003824, GO:0004672, GO:0005488, GO:0005515, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005737, GO:0006464, GO:0006468, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0007154, GO:0007165, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009719, GO:0009725, GO:0009735, GO:0009736, GO:0009755, GO:0009927, GO:0009987, GO:0010033, GO:0016301, GO:0016310, GO:0016740, GO:0016772, GO:0016773, GO:0019538, GO:0019899, GO:0019900, GO:0019901, GO:0023052, GO:0032870, GO:0035556, GO:0036211, GO:0042221, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043412, GO:0043424, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044260, GO:0044267, GO:0044424, GO:0044464, GO:0050789, GO:0050794, GO:0050896, GO:0051716, GO:0060089, GO:0065007, GO:0070887, GO:0071310, GO:0071368, GO:0071495, GO:0071704, GO:0140096, GO:1901564ko:K14490, ko:K14497Hpt
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Horvu_FT11_1H01G183800SPlant transposase (Ptta/En/Spm family)--Transposase_24
Horvu_FT11_1H01G183900SGlyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily-ko:K08234Glyoxalase
Horvu_FT11_1H01G184000LDDE superfamily endonuclease--DDE_Tnp_4
Horvu_FT11_1H01G184100IBelongs to the enoyl-CoA hydratase isomerase familyGO:0003674, GO:0003824, GO:0003857, GO:0004165, GO:0004300, GO:0005575, GO:0005618, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005730, GO:0005737, GO:0005777, GO:0005911, GO:0006082, GO:0006629, GO:0006631, GO:0006635, GO:0008150, GO:0008152, GO:0008692, GO:0009056, GO:0009062, GO:0009506, GO:0009514, GO:0009987, GO:0016042, GO:0016054, GO:0016491, GO:0016508, GO:0016614, GO:0016616, GO:0016829, GO:0016835, GO:0016836, GO:0016853, GO:0016854, GO:0016856, GO:0016860, GO:0016863, GO:0018812, GO:0019395, GO:0019752, GO:0030054, GO:0030258, GO:0030312, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032787, GO:0034440, GO:0042579, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0043436, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044242, GO:0044248, GO:0044255, GO:0044281, GO:0044282, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044428, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0046395, GO:0055044, GO:0055114, GO:0070013, GO:0071704, GO:0071944, GO:0072329, GO:1901575ko:K105273HCDH, 3HCDH_N, ECH_1
Horvu_FT11_1H01G184300Tserine threonine-protein kinase-ko:K08790Pkinase, Pkinase_C
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Horvu_FT11_1H01G184900SPentacotripeptide-repeat region of PRORP--PPR, PPR_1, PPR_2, PPR_3
Horvu_FT11_1H01G185100BKLComponent of the FACT complex, a general chromatin factor that acts to reorganize nucleosomes. The FACT complex is involved in multiple processes that require DNA as a template such as mRNA elongation, DNA replication and DNA repair. During transcription elongation the FACT complex acts as a histone chaperone that both destabilizes and restores nucleosomal structure. It facilitates the passage of RNA polymerase II and transcription by promoting the dissociation of one histone H2A-H2B dimer from the nucleosome, then subsequently promotes the reestablishment of the nucleosome following the passage of RNA polymerase IIGO:0000003, GO:0000228, GO:0000741, GO:0000785, GO:0000790, GO:0000791, GO:0003006, GO:0003674, GO:0003700, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005654, GO:0005694, GO:0005719, GO:0006355, GO:0006996, GO:0006997, GO:0007275, GO:0008023, GO:0008150, GO:0009553, GO:0009559, GO:0009561, GO:0009791, GO:0009889, GO:0009987, GO:0010197, GO:0010228, GO:0010468, GO:0010556, GO:0016043, GO:0019219, GO:0019222, GO:0022414, GO:0030154, GO:0031323, GO:0031326, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032501, GO:0032502, GO:0032991, GO:0035101, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044451, GO:0044454, GO:0044464, GO:0048229, GO:0048284, GO:0048608, GO:0048731, GO:0048856, GO:0048869, GO:0050789, GO:0050794, GO:0051171, GO:0051252, GO:0060255, GO:0061458, GO:0065007, GO:0070013, GO:0071840, GO:0080090, GO:0140110, GO:1903506, GO:2000112, GO:2001141ko:K09272HMG_box, POB3_N, Rtt106, SSrecog
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Horvu_FT11_1H01G223200KGeneral transcription factor that functions at the core of the DNA-binding multiprotein factor TFIID. Binding of TFIID to the TATA box is the initial transcriptional step of the pre- initiation complex (PIC), playing a role in the activation of eukaryotic genes transcribed by RNA polymerase IIGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044464ko:K03120TBP
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Horvu_FT11_1H01G223600ERuBisCO catalyzes two reactions the carboxylation of D- ribulose 1,5-bisphosphate, the primary event in carbon dioxide fixation, as well as the oxidative fragmentation of the pentose substrate. Both reactions occur simultaneously and in competition at the same active siteGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0009507, GO:0009536, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464ko:K01602RbcS, RuBisCO_small
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Horvu_FT11_1H01G234000CCytochrome c oxidase is the component of the respiratory chain that catalyzes the reduction of oxygen to water. Subunits 1- 3 form the functional core of the enzyme complex. Subunit 2 transfers the electrons from cytochrome c via its binuclear copper A center to the bimetallic center of the catalytic subunit 1GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0005740, GO:0005743, GO:0005746, GO:0005751, GO:0006091, GO:0006119, GO:0006139, GO:0006163, GO:0006725, GO:0006753, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009117, GO:0009123, GO:0009126, GO:0009141, GO:0009144, GO:0009150, GO:0009161, GO:0009167, GO:0009199, GO:0009205, GO:0009259, GO:0009987, GO:0015980, GO:0016020, GO:0016310, GO:0017144, GO:0019637, GO:0019693, GO:0019866, GO:0022900, GO:0022904, GO:0031090, GO:0031966, GO:0031967, GO:0031975, GO:0032991, GO:0034641, GO:0042773, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044281, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044429, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044455, GO:0044464, GO:0045277, GO:0045333, GO:0046034, GO:0046483, GO:0055086, GO:0055114, GO:0070069, GO:0070469, GO:0071704, GO:0072521, GO:0098796, GO:0098798, GO:0098800, GO:0098803, GO:1901135, GO:1901360, GO:1901564ko:K02261COX2, COX2_TM
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Horvu_FT11_1H01G235000CPsaA and PsaB bind P700, the primary electron donor of photosystem I (PSI), as well as the electron acceptors A0, A1 and FX. PSI is a plastocyanin-ferredoxin oxidoreductase, converting photonic excitation into a charge separation, which transfers an electron from the donor P700 chlorophyll pair to the spectroscopically characterized acceptors A0, A1, FX, FA and FB in turn. Oxidized P700 is reduced on the lumenal side of the thylakoid membrane by plastocyaninGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009507, GO:0009526, GO:0009532, GO:0009534, GO:0009535, GO:0009536, GO:0009570, GO:0009579, GO:0009941, GO:0009987, GO:0010287, GO:0015979, GO:0016020, GO:0031967, GO:0031975, GO:0031976, GO:0031984, GO:0034357, GO:0042651, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044436, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0055035ko:K02689PsaA_PsaB
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Horvu_FT11_1H01G235600EBelongs to the glutamine synthetase familyGO:0000003, GO:0000905, GO:0001896, GO:0003006, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0006725, GO:0007275, GO:0008150, GO:0008152, GO:0008219, GO:0009058, GO:0009403, GO:0009404, GO:0009889, GO:0009891, GO:0009893, GO:0009987, GO:0010720, GO:0010913, GO:0010914, GO:0012501, GO:0018130, GO:0019222, GO:0019438, GO:0019748, GO:0019954, GO:0022414, GO:0030154, GO:0030436, GO:0030582, GO:0030584, GO:0031323, GO:0031325, GO:0031326, GO:0031328, GO:0032501, GO:0032502, GO:0034305, GO:0043385, GO:0043386, GO:0043455, GO:0043934, GO:0043937, GO:0043938, GO:0044237, GO:0044249, GO:0044424, GO:0044464, GO:0044550, GO:0045460, GO:0045461, GO:0045595, GO:0045597, GO:0046483, GO:0048315, GO:0048468, GO:0048518, GO:0048522, GO:0048608, GO:0048731, GO:0048856, GO:0048869, GO:0050789, GO:0050793, GO:0050794, GO:0051094, GO:0060284, GO:0061458, GO:0061794, GO:0065007, GO:0071704, GO:0075259, GO:0075306, GO:0075307, GO:1900376, GO:1900378, GO:1901360, GO:1901362, GO:1901376, GO:1901378, GO:1901576, GO:1903664, GO:1903666ko:K01915Amidohydro_2, Gln-synt_C, Gln-synt_N_2
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Horvu_FT11_1H01G259300-----
Horvu_FT11_1H01G259400AThe RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity.--RINGv
Horvu_FT11_1H01G259500LZinc finger BED domain-containing protein RICESLEEPER--DUF4413, Dimer_Tnp_hAT, zf-BED
Horvu_FT11_1H01G259700OATPase family associated with various cellular activities (AAA)--AAA
Horvu_FT11_1H01G259800JMitochondrial ribosomal death-associated protein 3-ko:K17408DAP3
Horvu_FT11_1H01G259900-----
Horvu_FT11_1H01G260000UThe coatomer is a cytosolic protein complex that binds to dilysine motifs and reversibly associates with Golgi non- clathrin-coated vesicles, which further mediate biosynthetic protein transport from the ER, via the Golgi up to the trans Golgi network. Coatomer complex is required for budding from Golgi membranes, and is essential for the retrograde Golgi-to-ER transport of dilysine-tagged proteins-ko:K17267Adaptin_N, COP-gamma_platf, Coatomer_g_Cpla
Horvu_FT11_1H01G260100EBelongs to the peptidase M24B familyGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0009507, GO:0009532, GO:0009536, GO:0009570, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464ko:K01262Creatinase_N, Creatinase_N_2, Peptidase_M24, Peptidase_M24_C
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Horvu_FT11_1H01G262100CCytokinin dehydrogenase 1, FAD and cytokinin bindingGO:0003674, GO:0003824, GO:0008150, GO:0008152, GO:0016491, GO:0016645, GO:0019139, GO:0055114ko:K00279Cytokin-bind, FAD_binding_4
Horvu_FT11_1H01G262200Tbelongs to the protein kinase superfamilyGO:0003674, GO:0003824, GO:0004672, GO:0004674, GO:0005575, GO:0005623, GO:0005886, GO:0006464, GO:0006468, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009987, GO:0016020, GO:0016301, GO:0016310, GO:0016740, GO:0016772, GO:0016773, GO:0019538, GO:0036211, GO:0043170, GO:0043412, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044260, GO:0044267, GO:0044464, GO:0071704, GO:0071944, GO:0140096, GO:1901564-Pkinase, Pkinase_Tyr, Stress-antifung
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Horvu_FT11_1H01G263000ShAT family C-terminal dimerisation region--DUF4371, Dimer_Tnp_hAT
Horvu_FT11_1H01G263200EAminotransferase class I and IIGO:0003674, GO:0003824, GO:0005488, GO:0005515, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005654, GO:0005737, GO:0005829, GO:0006082, GO:0006520, GO:0006558, GO:0006559, GO:0006568, GO:0006569, GO:0006575, GO:0006576, GO:0006586, GO:0006725, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0008483, GO:0008652, GO:0009056, GO:0009058, GO:0009063, GO:0009072, GO:0009074, GO:0009308, GO:0009310, GO:0009987, GO:0016053, GO:0016054, GO:0016212, GO:0016740, GO:0016769, GO:0016829, GO:0016846, GO:0017144, GO:0019439, GO:0019752, GO:0031974, GO:0031981, GO:0034641, GO:0036137, GO:0042180, GO:0042402, GO:0042430, GO:0042436, GO:0042537, GO:0042737, GO:0042802, GO:0042803, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043233, GO:0043436, GO:0044106, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044249, GO:0044270, GO:0044281, GO:0044282, GO:0044283, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044428, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0046218, GO:0046394, GO:0046395, GO:0046483, GO:0046700, GO:0046983, GO:0047312, GO:0047804, GO:0047945, GO:0070013, GO:0070189, GO:0070546, GO:0070548, GO:0071704, GO:0097052, GO:1901360, GO:1901361, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901566, GO:1901575, GO:1901576, GO:1901605, GO:1901606, GO:1902221, GO:1902222-Aminotran_1_2
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Horvu_FT11_1H01G387800UThe coatomer is a cytosolic protein complex that binds to dilysine motifs and reversibly associates with Golgi non- clathrin-coated vesicles, which further mediate biosynthetic protein transport from the ER, via the Golgi up to the trans Golgi network. Coatomer complex is required for budding from Golgi membranes, and is essential for the retrograde Golgi-to-ER transport of dilysine-tagged proteinsGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005829, GO:0005911, GO:0009506, GO:0016020, GO:0030054, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0055044ko:K20471Adap_comp_sub, Clat_adaptor_s
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Horvu_FT11_1H01G402600ODirigent proteins impart stereoselectivity on the phenoxy radical-coupling reaction, yielding optically active lignans from two molecules of coniferyl alcohol in the biosynthesis of lignans, flavonolignans, and alkaloids and thus plays a central role in plant secondary metabolism--Dirigent
Horvu_FT11_1H01G402700UMediates both low-affinity uptake and efflux of sugar across the membraneGO:0003674, GO:0005215, GO:0005575, GO:0005623, GO:0005886, GO:0005887, GO:0006810, GO:0008150, GO:0008643, GO:0015144, GO:0016020, GO:0016021, GO:0022857, GO:0031224, GO:0031226, GO:0034219, GO:0044425, GO:0044459, GO:0044464, GO:0051119, GO:0051179, GO:0051234, GO:0055085, GO:0071702, GO:0071944ko:K15382MtN3_slv
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Horvu_FT11_1H01G415700BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodelingGO:0000228, GO:0000785, GO:0000786, GO:0000788, GO:0000790, GO:0003674, GO:0003676, GO:0003677, GO:0005488, GO:0005515, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005694, GO:0006323, GO:0006325, GO:0006333, GO:0006334, GO:0006996, GO:0008150, GO:0009987, GO:0016043, GO:0022607, GO:0031497, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032991, GO:0032993, GO:0034622, GO:0034728, GO:0042393, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0043933, GO:0044085, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044454, GO:0044464, GO:0044815, GO:0051276, GO:0065003, GO:0065004, GO:0070013, GO:0071103, GO:0071824, GO:0071840, GO:0097159, GO:1901363ko:K11254CENP-T_C
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Horvu_FT11_1H01G449800ICatalyzes the third of the four reactions of the long- chain fatty acids elongation cycle. This endoplasmic reticulum- bound enzymatic process, allows the addition of two carbons to the chain of long- and very long-chain fatty acids VLCFAs per cycle. This enzyme catalyzes the dehydration of the 3-hydroxyacyl-CoA intermediate into trans-2,3-enoyl-CoA, within each cycle of fatty acid elongation. Thereby, it participates to the production of VLCFAs of different chain lengths that are involved in multiple biological processes as precursors of membrane lipids and lipid mediators-ko:K10703PTPLA
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Horvu_FT11_1H01G453500CSubunit of the peripheral V1 complex of vacuolar ATPase. Subunit C is necessary for the assembly of the catalytic sector of the enzyme and is likely to have a specific function in its catalytic activity. V-ATPase is responsible for acidifying a variety of intracellular compartments in eukaryotic cellsGO:0000221, GO:0000325, GO:0000902, GO:0003674, GO:0003824, GO:0005215, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005773, GO:0005774, GO:0005794, GO:0005886, GO:0006810, GO:0006811, GO:0006812, GO:0008150, GO:0008324, GO:0008553, GO:0009507, GO:0009536, GO:0009653, GO:0009826, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015075, GO:0015077, GO:0015078, GO:0015318, GO:0015399, GO:0015405, GO:0015662, GO:0015672, GO:0016020, GO:0016043, GO:0016049, GO:0016462, GO:0016469, GO:0016471, GO:0016787, GO:0016817, GO:0016818, GO:0016887, GO:0017111, GO:0019829, GO:0022804, GO:0022853, GO:0022857, GO:0022890, GO:0031090, GO:0032502, GO:0032989, GO:0032991, GO:0033176, GO:0033178, GO:0033180, GO:0034220, GO:0036442, GO:0040007, GO:0042623, GO:0042625, GO:0042626, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043492, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044437, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0048589, GO:0048856, GO:0048869, GO:0051179, GO:0051234, GO:0055085, GO:0060560, GO:0071840, GO:0071944, GO:0090662, GO:0098588, GO:0098655, GO:0098660, GO:0098662, GO:0098796, GO:0098805, GO:0099131, GO:0099132, GO:1902600ko:K02148V-ATPase_C
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Horvu_FT11_1H01G454100PMay be involved in both secretory and endocytic intracellular trafficking in the endosomal prevacuolar compartmentsGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005783, GO:0006810, GO:0008150, GO:0012505, GO:0016192, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0051179, GO:0051234ko:K20393C1_2, PRA1
Horvu_FT11_1H01G454200EP5CS plays a key role in proline biosynthesis, leading to osmoregulation in plantsGO:0000003, GO:0001101, GO:0003006, GO:0003674, GO:0003824, GO:0004350, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005829, GO:0005911, GO:0006082, GO:0006520, GO:0006560, GO:0006561, GO:0006807, GO:0006950, GO:0006970, GO:0006972, GO:0006979, GO:0007275, GO:0008150, GO:0008152, GO:0008652, GO:0009058, GO:0009064, GO:0009084, GO:0009414, GO:0009415, GO:0009506, GO:0009507, GO:0009536, GO:0009555, GO:0009628, GO:0009651, GO:0009790, GO:0009791, GO:0009793, GO:0009987, GO:0010035, GO:0010154, GO:0016020, GO:0016053, GO:0016491, GO:0016620, GO:0016903, GO:0017084, GO:0018130, GO:0019752, GO:0022414, GO:0022622, GO:0030054, GO:0032501, GO:0032502, GO:0042221, GO:0042538, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043436, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044249, GO:0044281, GO:0044283, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0046394, GO:0046483, GO:0048229, GO:0048316, GO:0048364, GO:0048608, GO:0048731, GO:0048856, GO:0050896, GO:0055044, GO:0055114, GO:0061458, GO:0071704, GO:0099402, GO:1901360, GO:1901362, GO:1901564, GO:1901566, GO:1901576, GO:1901605, GO:1901607, GO:1901700ko:K12657AA_kinase, Aldedh
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Horvu_FT11_1H01G503400LStructure-specific nuclease with 5'-flap endonuclease and 5'-3' exonuclease activities involved in DNA replication and repair. During DNA replication, cleaves the 5'-overhanging flap structure that is generated by displacement synthesis when DNA polymerase encounters the 5'-end of a downstream Okazaki fragment. It enters the flap from the 5'-end and then tracks to cleave the flap base, leaving a nick for ligation. Also involved in the long patch base excision repair (LP-BER) pathway, by cleaving within the apurinic apyrimidinic (AP) site-terminated flap. Acts as a genome stabilization factor that prevents flaps from equilibrating into structurs that lead to duplications and deletions. Also possesses 5'-3' exonuclease activity on nicked or gapped double- stranded DNA, and exhibits RNase H activity. Also involved in replication and repair of rDNA and in repairing mitochondrial DNAGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005730, GO:0031974, GO:0031981, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044464, GO:0070013ko:K04799XPG_I, XPG_N
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Horvu_FT11_1H01G558800CThe light-harvesting complex (LHC) functions as a light receptor, it captures and delivers excitation energy to photosystems with which it is closely associatedGO:0003674, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0006091, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009314, GO:0009416, GO:0009507, GO:0009526, GO:0009532, GO:0009534, GO:0009535, GO:0009536, GO:0009570, GO:0009579, GO:0009628, GO:0009765, GO:0009768, GO:0009941, GO:0009987, GO:0010287, GO:0015979, GO:0016020, GO:0016168, GO:0019684, GO:0031409, GO:0031967, GO:0031975, GO:0031976, GO:0031984, GO:0034357, GO:0042651, GO:0043167, GO:0043168, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044436, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0046906, GO:0048037, GO:0050896, GO:0055035, GO:0097159, GO:1901363ko:K08912, ko:K08913Chloroa_b-bind
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Horvu_FT11_1H01G603800TBelongs to the protein kinase superfamilyGO:0003674, GO:0003824, GO:0004672, GO:0004674, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0006464, GO:0006468, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0007154, GO:0007165, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009605, GO:0009607, GO:0009615, GO:0009987, GO:0016301, GO:0016310, GO:0016740, GO:0016772, GO:0016773, GO:0018105, GO:0018107, GO:0018193, GO:0018209, GO:0018210, GO:0019538, GO:0023052, GO:0030587, GO:0031156, GO:0032502, GO:0035556, GO:0036211, GO:0043170, GO:0043207, GO:0043412, GO:0043900, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044260, GO:0044267, GO:0044464, GO:0045595, GO:0046777, GO:0048856, GO:0050789, GO:0050793, GO:0050794, GO:0050896, GO:0051703, GO:0051704, GO:0051707, GO:0051716, GO:0065007, GO:0071704, GO:0090702, GO:0099120, GO:0099134, GO:0099135, GO:0099136, GO:0099139, GO:0140096, GO:1901261, GO:1901564, GO:2000241ko:K00908, ko:K07359Pkinase
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Project IDTitleRelated PublicationSequencing TypeDescriptionNotes
PRJEB4947Illumina sequencing of RNA from 14 wild barley samples (Hordeum spontaneum)The low-recombining pericentromeric region of barley restricts gene diversity and evolution but not gene expressionIllumina Genome Analyzer IIIn this study 14 wild barley samples (Hordeum spontaneum) from the World Barley Diversity Collection (WBDC) were selected to represent as much as possible of the full diversity for the wild species. Seeds were grown at room temperature in the dark. After 4 days post-germination, embryonic tissue (coleoptile, mesocotyl and seminal roots) was dissected and flash-frozen. Total RNA was extracted and cDNA prepared. Sequencing was carried out on an Illumina GAII instrument using standard TruSeq RNA (Illumina) library generation, with single-end 75bp reads obtained from a single lane for each sample. The following samples were used: WBDC032, WBDC115, WBDC170, WBDC182, WBDC255, WBDC319, WBDC344, WBDC016, WBDC035, WBDC142, WBDC173, WBDC227, WBDC307, WBDC336. See also: BJ Steffenson, P Olivera, JK Roy A Yue, B Jin, KP Smith and GJ Muehlbauer (2007) A walk on the wild side: mining wild wheat and barley collections for rust resistance genes. Australian Journal of Agricultural Research, 2007, 58, 532–544Embryonic tissue (coleoptile, mesocotyl and seminal roots)
PRJNA261456Hordeum vulgare Transcriptome or Gene expressionTranscriptome profiling reveals mosaic genomic origins of modern cultivated barleyIllumina HiSeq 2000We hypothesized that the genome segments of cultivated barley should show certain similarity with its ancestral wild barley. Instead of whole genome sequences, we employed RNA-Seq to investigated the genomic origin of modern cultivated barley using some representative wild barley genotypes from the Near East and Tibet, and representative world-wide selections of cultivated barley.Leaf
PRJNA507455Hordeum spontaneum Genome Sequencing Using RNA SeqIntensified Selection, Elevated Mutations, and Reduced Adaptation Potential in Wild Barley in Response to 28 Years of Global WarmingIllumina HiSeq 2500Ten populations of wild barley (Hordeum spontaneum) were collected 28 years apart. Single nucleotide polymorphisms (SNPs) were detected using RNA Seq sequences. Focus was placed on those SNPs that were deleterious and associated with the two sample times to examine the change in diversity over time4th leaf
PRJNA665933transcriptome analysis of leaves and roots in 10 wild barley from Tabigha Evolution SlopeMulti-Omics Analysis Reveals the Mechanism Underlying the Edaphic Adaptation in Wild Barley at Evolution Slope (Tabigha)Illumina HiSeq 4000transcriptome analysis of leaves and roots in 10 wild barley from Tabigha Evolution SlopeLeaf, root
PRJNA744021transcriptome raw data of 29 barley samplesTranscriptome and Metabolite Insights into Domestication Process of Cultivated Barley in ChinaHiSeq X Tenbarley RNA-SEQ for evolutionLeaves

Project IDTitleRelated PublicationSequencing TypeDescriptionNotes
PRJEB8700Drought tolerance RNA-Seq experiment in Hordeum spontaneumRNA-Seq analysis identifies genes associated with differential reproductive success under drought-stress in accessions of wild barley Hordeum spontaneumIllumina HiSeq 2000The evolutionary basis of reproductive success in different environments is of a major interest in the study of plant adaptation. Since the reproductive stage is articularly sensitive to drought, genes affecting reproductive success during that stage are key players in the evolution of adaptive mechanisms. We used an ecological genomics approach to investigate the reproductive response of drought-tolerant and sensitive wild barley accessions originating from different habitats in the Levant. We sequenced mRNA extracted from spikelets at flowering stage in drought-treated and control plants. The barley genome was used for reference-guided assembly and differential expression analysis. Our approach enabled to detect biological processes affecting grain production under drought stress. We detected novel candidate genes and differentially expressed alleles associated with drought tolerance. Drought associated genes were shown to be more conserved than non-associated genes, and drought-tolerance genes were found to evolve more rapidly than other drought associated genes. We show that reproductive success under drought stress is not a habitat-specific trait but a shared physiological adaptation that appeared to evolve recently in the evolutionary history of wild barley. Exploring the genomic basis of reproductive success under stress in crop wild progenitors is expected to have considerable ecological and economical applicationsDrought
PRJNA227211Hordeum vulgare ssp. spontaneum RNA-seqMolecular Networking of Regulated Transcription Factors under Salt Stress in Wild Barley (H. spontaneum)Illumina HiSeq 2000RNA-Seq of the wild barley (H. spontaneum) under salt stressSalt
PRJNA432492Hordeum vulgare subsp. spontaneum Transcriptome or Gene expressionSubfamily-Specific Specialization of RGH1/MLA Immune Receptors in Wild BarleyIllumina HiSeq 2500To allow for a more exhaustive assessment of Mla (mildew resistance locus A ) sequence diversity, we here used transcriptome sequencing and assembly to identify Mla sequences from a set of 50 wild barley (Hordeum spontaneum) accessions representing nine populations distributed throughout the Fertile Crescent.Blumeria graminis f. sp. hordei
PRJNA491382Transcriptome analysis of barley epidermal cells under drought stresses-Illumina HiSeq 2500Comparative transcriptomic study with two wild barley genotypes X5 & X54Drought
PRJNA543388Wild Barley (ICB181243) root zone specific RNA-Seq in response to water deficitSeminal roots of wild and cultivated barley differentially respond to osmotic stress in gene expression, suberization, and hydraulic conductivityIllumina HiSeq 4000Wild barley (ICB181243 originating from Pakistan) seminal roots were divided into three zones according their developmental stage. Transcript changes by RNA-seq in response to water deficit were measured.Water potential
PRJNA629999Genomic Evolution of Drought Adaptive Stomata of Wild CerealsMolecular evidence for adaptive evolution of drought tolerance in wild cerealsIllumina HiSeq 2500Drought is a major environmental stress threatening biodiversity and human civilization. Grasses cover more than 40% of the world land area and provide habitats for many animal species and represent the main source of grain and forage. Securing staple food for humans and animal feed (e.g. Wheat and barley) by future crop improvement depends on wild progenitors of cereal crops. However, the ecological and evolutionary significance of their wild relatives was not comprehensively studied in an integrated physiological, transcriptomic and genomic framework. Here, we assessed the genetic basis of adaptation and quantified the selection pressures that act on natural variation in wild barley (Hordeum spontaneum), wild emmer wheat (Triticum dicoccoides), and Brachypodium collected from contrasting African Slope and European Slope of the Evolution Canyon I, Israel. We report that hot-dry savannoid tropical African Slope contrasting with the abutting cool humid temperate European slope, has shaped the distinct stomatal and photosynthetic traits of H. spontaneum, T. dicoccoides and Brachypodium, which have strong genomic and transcriptomic basis for stomatal regulation, photosynthesis, and drought tolerance. Moreover, polyploidy may provide drought adaptive advantages to tetraploid B. hybridum at African Slope. We highlight the value of evaluating wild relatives in search of novel alleles and provides clues to resilience mechanisms underlying crop adaptations to abiotic stress. This study will provide useful information for the breeding of resilient wheat and barley in a changing global warming climate with higher temperature and more frequent drought eventsDrought
PRJNA679445sequencing of wild and cultivated barley leaves under osmotic stress sensed by rootsCuticular transpiration is not affected by enhanced wax and cutin amounts in response to osmotic stress in barleyIllumina HiSeq 4000Leaf 2 of wild barley (ICB181243 originating from Pakistan) and cultivar Scarlett subjectect to control or -0.8 MPa osmotic stress were sequenced (RNA-seq).Water potential
PRJNA748178Hordeum vulgare breed:wild barley Genome sequencing and assemblyGenome architecture and diverged selection shaping pattern of genomic differentiation in wild barleyIllumina NovaSeq 6000High-quality genome sequencing and assembly of 2 wild barley from Evolutionary Canyon. And the transcriptome data of these 2 wild barley under drought stress.Drought
PRJNA781996Transcriptome and physiology of salt tolerance in barley-Illumina HiSeq 2500Barley is used as a model cereal to decipher salt tolerance mechanisms, due to its simpler genome than wheat and better salt tolerance compared to rice and wheat. An enhanced understanding of molecular mechanisms underlying salt tolerance is essential for the genetic improvement of crops. The keen comparative RNA-Seq study to elucidate the molecular mechanisms underlying the adaptive strategies used by wild barley genotype to combat salt stress when compared with the salt-sensitive barley cultivar in this article will have something to offer a wide range of readers interested in. Physiological and functional outcomes were assessed as a function of salt stress and several mechanisms were advanced to explain the observed effects in contrasting barley genotypesSalt
PRJNA828098Hordeum vulgare subsp. spontaneum breed:wild barley | cultivar:wild barley Transcriptome or Gene expressionHvbZIP21, a Novel Transcription Factor From Wild Barley Confers Drought Tolerance by Modulating ROS Scavenging-the RNA-seq data of cultivated and wild barleyDrought
PRJNA896249Barley transcriptome in low nitrogen and nitrogen recoveryTranscriptome and Metabolome Reveal the Molecular Mechanism of Barley Genotypes Underlying the Response to Low Nitrogen and ResupplyIllumina NovaSeq 6000In this study, the nitrogen efficient variety (W26) and the nitrogen sensitive variety (W20) were treated with low nitrogen stress for 3 days, 18 days, and recover nitrogen 18 days later.Nitrogen