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TRIDC1AG000840OPPIases accelerate the folding of proteins. It catalyzes the cis-trans isomerization of proline imidic peptide bonds in oligopeptides-ko:K03768Pro_isomerase
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TRIDC1AG001030QBelongs to the iron ascorbate-dependent oxidoreductase family-ko:K180542OG-FeII_Oxy, DIOX_N
TRIDC1AG001040STerpene synthase family, metal binding domain-ko:K14183, ko:K15803Terpene_synth, Terpene_synth_C
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TRIDC1AG001150SDirigent proteins impart stereoselectivity on the phenoxy radical-coupling reaction, yielding optically active lignans from two molecules of coniferyl alcohol in the biosynthesis of lignans, flavonolignans, and alkaloids and thus plays a central role in plant secondary metabolism--Dirigent, Jacalin
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TRIDC1AG003430LComponent of the replication protein A complex (RPA) required for DNA recombination, repair and replication. The activity of RPA is mediated by single-stranded DNA binding and protein interactions. Probably involved in repair of double-strand DNA breaks (DSBs) induced by genotoxic stresses-ko:K07466REPA_OB_2, Rep-A_N, Rep_fac-A_C, tRNA_anti-codon, zf-CCHC
TRIDC1AG003440----2OG-FeII_Oxy
TRIDC1AG003450LComponent of the replication protein A complex (RPA) required for DNA recombination, repair and replication. The activity of RPA is mediated by single-stranded DNA binding and protein interactions. Probably involved in repair of double-strand DNA breaks (DSBs) induced by genotoxic stresses-ko:K07466REPA_OB_2, Rep-A_N, Rep_fac-A_C, tRNA_anti-codon, zf-CCHC
TRIDC1AG003460ETyrosine DOPA decarboxylase-ko:K01593, ko:K22328Pyridoxal_deC
TRIDC1AG003470VBelongs to the multi antimicrobial extrusion (MATE) (TC 2.A.66.1) familyGO:0002229, GO:0002239, GO:0003674, GO:0005215, GO:0006810, GO:0006855, GO:0006950, GO:0006952, GO:0008150, GO:0009605, GO:0009607, GO:0009636, GO:0015238, GO:0015893, GO:0022857, GO:0042221, GO:0042493, GO:0043207, GO:0050896, GO:0051179, GO:0051234, GO:0051704, GO:0051707, GO:0055085, GO:0098542ko:K03327MatE
TRIDC1AG003480AWD domain, G-beta repeat-ko:K14298WD40
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TRIDC1AG015550JUbiquitin exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Polyubiquitin chains, when attached to a target protein, have different functions depending on the Lys residue of the ubiquitin that is linked Lys-48-linked is involved in protein degradation via the proteasomeGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003729, GO:0003735, GO:0005198, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005794, GO:0005829, GO:0005840, GO:0005886, GO:0005911, GO:0006508, GO:0006511, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009056, GO:0009057, GO:0009506, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015935, GO:0016020, GO:0019538, GO:0019941, GO:0022626, GO:0022627, GO:0030054, GO:0030163, GO:0032991, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043632, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044257, GO:0044260, GO:0044265, GO:0044267, GO:0044391, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044445, GO:0044446, GO:0044464, GO:0051603, GO:0055044, GO:0071704, GO:0071944, GO:0097159, GO:1901363, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901575, GO:1990904ko:K02977Ribosomal_S27, ubiquitin
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TRIDC1AG015700LComponent of the replication protein A complex (RPA) required for DNA recombination, repair and replication. The activity of RPA is mediated by single-stranded DNA binding and protein interactions. Probably involved in repair of double-strand DNA breaks (DSBs) induced by genotoxic stresses-ko:K07466REPA_OB_2, Rep-A_N, Rep_fac-A_C, tRNA_anti-codon, zf-CCHC
TRIDC1AG015720QRemoval of H(2)O(2), oxidation of toxic reductants, biosynthesis and degradation of lignin, suberization, auxin catabolism, response to environmental stresses such as wounding, pathogen attack and oxidative stressGO:0000003, GO:0000902, GO:0002215, GO:0002682, GO:0002684, GO:0003006, GO:0003674, GO:0003824, GO:0004601, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005576, GO:0005618, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005773, GO:0005774, GO:0005794, GO:0006950, GO:0006952, GO:0006970, GO:0007275, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009314, GO:0009416, GO:0009505, GO:0009605, GO:0009607, GO:0009617, GO:0009620, GO:0009628, GO:0009636, GO:0009651, GO:0009653, GO:0009719, GO:0009725, GO:0009735, GO:0009791, GO:0009826, GO:0009908, GO:0009987, GO:0010033, GO:0010035, GO:0010038, GO:0010043, GO:0012505, GO:0016020, GO:0016043, GO:0016049, GO:0016209, GO:0016491, GO:0016684, GO:0020037, GO:0022414, GO:0030312, GO:0031090, GO:0031347, GO:0031349, GO:0032501, GO:0032502, GO:0032989, GO:0035821, GO:0040007, GO:0040008, GO:0042221, GO:0042742, GO:0043207, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044003, GO:0044237, GO:0044403, GO:0044419, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044437, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0045088, GO:0045089, GO:0045926, GO:0046906, GO:0048037, GO:0048046, GO:0048367, GO:0048518, GO:0048519, GO:0048583, GO:0048584, GO:0048589, GO:0048608, GO:0048731, GO:0048856, GO:0048869, GO:0050776, GO:0050778, GO:0050789, GO:0050832, GO:0050896, GO:0051701, GO:0051704, GO:0051707, GO:0051716, GO:0051817, GO:0052031, GO:0052033, GO:0052166, GO:0052167, GO:0052169, GO:0052173, GO:0052200, GO:0052255, GO:0052257, GO:0052305, GO:0052306, GO:0052308, GO:0052509, GO:0052510, GO:0052552, GO:0052553, GO:0052555, GO:0052556, GO:0052564, GO:0052572, GO:0055114, GO:0060560, GO:0061458, GO:0065007, GO:0070887, GO:0071840, GO:0071944, GO:0072593, GO:0075136, GO:0080134, GO:0090567, GO:0097159, GO:0097237, GO:0098542, GO:0098588, GO:0098754, GO:0098805, GO:0098869, GO:1901363, GO:1990748ko:K00430peroxidase
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TRIDC1AG016640CNADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6-ko:K03884Oxidored_q3
TRIDC1AG016650CCore subunit of the mitochondrial membrane respiratory chain NADH dehydrogenase (Complex I) that is believed to belong to the minimal assembly required for catalysis. Complex I functions in the transfer of electrons from NADH to the respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme is believed to be ubiquinone-ko:K03883Proton_antipo_M, Proton_antipo_N
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TRIDC1AG017600OThe proteasome is a multicatalytic proteinase complex which is characterized by its ability to cleave peptides with Arg, Phe, Tyr, Leu, and Glu adjacent to the leaving group at neutral or slightly basic pHGO:0000502, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005839, GO:0019774, GO:0032991, GO:0044424, GO:0044464, GO:1902494, GO:1905368, GO:1905369ko:K02739Proteasome
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TRIDC1AG017650SMay be involved in the degradation of misfolded endoplasmic reticulum (ER) luminal proteins-ko:K13989DER1
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TRIDC1AG017680SLeucine rich repeat N-terminal domain--LRRNT_2, LRR_1, LRR_8
TRIDC1AG017720OComponent of the EKC KEOPS complex that is required for the formation of a threonylcarbamoyl group on adenosine at position 37 (t(6)A37) in tRNAs that read codons beginning with adenine. The complex is probably involved in the transfer of the threonylcarbamoyl moiety of threonylcarbamoyl-AMP (TC-AMP) to the N6 group of A37. Likely plays a direct catalytic role in this reaction, but requires other protein(s) of the complex to fulfill this activity-ko:K01409Peptidase_M22
TRIDC1AG017740TProtein kinase domain--Pkinase
TRIDC1AG017770PMay be involved in both secretory and endocytic intracellular trafficking in the endosomal prevacuolar compartmentsGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005783, GO:0006810, GO:0008150, GO:0012505, GO:0016192, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0051179, GO:0051234ko:K20359PRA1
TRIDC1AG017780QBelongs to the peroxidase family. Classical plant (class III) peroxidase subfamily-ko:K00430peroxidase
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TRIDC1AG017800GGlycosyl hydrolases family 28-ko:K01213Glyco_hydro_28
TRIDC1AG017810OThioredoxinGO:0003674, GO:0003824, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009507, GO:0009532, GO:0009536, GO:0009570, GO:0009593, GO:0010109, GO:0016491, GO:0016667, GO:0016671, GO:0019222, GO:0031323, GO:0042221, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0050789, GO:0050794, GO:0050896, GO:0051606, GO:0051775, GO:0051776, GO:0055114, GO:0065007ko:K03671Thioredoxin
TRIDC1AG017840SCotton fibre expressed protein--DUF761
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TRIDC1AG017870CBelongs to the mitochondrial carrier (TC 2.A.29) familyGO:0003674, GO:0005215, GO:0005310, GO:0005342, GO:0005575, GO:0005618, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0005740, GO:0005743, GO:0005773, GO:0005774, GO:0005911, GO:0006810, GO:0006811, GO:0006820, GO:0006835, GO:0006839, GO:0006842, GO:0008150, GO:0008509, GO:0008514, GO:0009506, GO:0009507, GO:0009526, GO:0009536, GO:0009941, GO:0015075, GO:0015140, GO:0015142, GO:0015291, GO:0015297, GO:0015301, GO:0015318, GO:0015367, GO:0015556, GO:0015711, GO:0015740, GO:0015742, GO:0015743, GO:0015849, GO:0016020, GO:0016021, GO:0019866, GO:0022804, GO:0022857, GO:0030054, GO:0030312, GO:0031090, GO:0031224, GO:0031966, GO:0031967, GO:0031975, GO:0034220, GO:0035674, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044429, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044437, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0046942, GO:0046943, GO:0051179, GO:0051181, GO:0051234, GO:0055044, GO:0055085, GO:0071423, GO:0071702, GO:0071944, GO:0098588, GO:0098656, GO:0098805, GO:0099516, GO:1903825, GO:1905039ko:K15104Mito_carr
TRIDC1AG017880TBelongs to the protein kinase superfamily--Pkinase, Pkinase_Tyr
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TRIDC1AG017950Tbelongs to the protein kinase superfamilyGO:0003674, GO:0003824, GO:0004672, GO:0004674, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005737, GO:0005829, GO:0005886, GO:0006464, GO:0006468, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0006950, GO:0006970, GO:0006972, GO:0007154, GO:0007165, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009628, GO:0009651, GO:0009719, GO:0009725, GO:0009741, GO:0009742, GO:0009755, GO:0009966, GO:0009968, GO:0009987, GO:0010033, GO:0010646, GO:0010648, GO:0014070, GO:0016020, GO:0016301, GO:0016310, GO:0016740, GO:0016772, GO:0016773, GO:0019538, GO:0023051, GO:0023052, GO:0023057, GO:0032870, GO:0032879, GO:0032880, GO:0033993, GO:0036211, GO:0042221, GO:0042538, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043401, GO:0043412, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044260, GO:0044267, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0046777, GO:0048519, GO:0048523, GO:0048545, GO:0048583, GO:0048585, GO:0050789, GO:0050794, GO:0050896, GO:0051716, GO:0065007, GO:0070887, GO:0071310, GO:0071367, GO:0071383, GO:0071396, GO:0071407, GO:0071495, GO:0071704, GO:0071944, GO:0140096, GO:1900457, GO:1900458, GO:1901564, GO:1901700, GO:1901701ko:K00924, ko:K14502Pkinase
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TRIDC1AG018120SLate embryogenesis abundant protein--LEA_2
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TRIDC1AG019730CNDH shuttles electrons from NAD(P)H plastoquinone, via FMN and iron-sulfur (Fe-S) centers, to quinones in the photosynthetic chain and possibly in a chloroplast respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme in this species is believed to be plastoquinone. Couples the redox reaction to proton translocation, and thus conserves the redox energy in a proton gradientGO:0003674, GO:0003824, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0005740, GO:0005743, GO:0005746, GO:0005747, GO:0006091, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009507, GO:0009536, GO:0009987, GO:0015979, GO:0015980, GO:0016020, GO:0016491, GO:0016651, GO:0019866, GO:0030964, GO:0031090, GO:0031966, GO:0031967, GO:0031975, GO:0032991, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044429, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044455, GO:0044464, GO:0045271, GO:0045333, GO:0055114, GO:0070469, GO:0098796, GO:0098798, GO:0098800, GO:0098803, GO:1902494, GO:1990204ko:K05572NADHdh
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TRIDC1AG019750SOne of the components of the core complex of photosystem II (PSII), required for its stability and or assembly. PSII is a light-driven water plastoquinone oxidoreductase that uses light energy to abstract electrons from H(2)O, generating O(2) and a proton gradient subsequently used for ATP formation. It consists of a core antenna complex that captures photons, and an electron transfer chain that converts photonic excitation into a charge separationGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0009507, GO:0009521, GO:0009523, GO:0009534, GO:0009535, GO:0009536, GO:0009579, GO:0009654, GO:0016020, GO:0031976, GO:0031984, GO:0032991, GO:0034357, GO:0042651, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044436, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0055035, GO:0098796, GO:1902494, GO:1990204ko:K02709PsbH
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TRIDC1AG019770JOne of the primary rRNA binding proteins, it binds directly to 16S rRNA central domain where it helps coordinate assembly of the platform of the 30S subunitGO:0003674, GO:0003735, GO:0005198, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005829, GO:0005840, GO:0009507, GO:0009526, GO:0009532, GO:0009536, GO:0009570, GO:0009941, GO:0015935, GO:0016020, GO:0022626, GO:0022627, GO:0031967, GO:0031975, GO:0032991, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0044391, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044444, GO:0044445, GO:0044446, GO:0044464, GO:1990904ko:K02994Ribosomal_L14, Ribosomal_L16, Ribosomal_S8
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TRIDC1AG019790OBelongs to the SKP1 familyGO:0000151, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0006464, GO:0006508, GO:0006511, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009056, GO:0009057, GO:0009987, GO:0016567, GO:0019005, GO:0019538, GO:0019941, GO:0030163, GO:0031461, GO:0032446, GO:0032991, GO:0036211, GO:0043170, GO:0043412, GO:0043632, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044257, GO:0044260, GO:0044265, GO:0044267, GO:0044424, GO:0044464, GO:0051603, GO:0070647, GO:0071704, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901575, GO:1902494, GO:1990234ko:K03094Skp1, Skp1_POZ
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TRIDC1AG019830UMediates both low-affinity uptake and efflux of sugar across the membraneGO:0003674, GO:0005215, GO:0005575, GO:0005623, GO:0005886, GO:0005887, GO:0006810, GO:0008150, GO:0008643, GO:0015144, GO:0016020, GO:0016021, GO:0022857, GO:0031224, GO:0031226, GO:0034219, GO:0044425, GO:0044459, GO:0044464, GO:0051119, GO:0051179, GO:0051234, GO:0055085, GO:0071702, GO:0071944ko:K15382MtN3_slv
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TRIDC1AG019970SProtein FAR1-RELATED SEQUENCE--FAR1, MULE
TRIDC1AG019980SFAR1 DNA-binding domain--FAR1, MULE
TRIDC1AG019990PCastor and Pollux, part of voltage-gated ion channelGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0009507, GO:0009526, GO:0009536, GO:0009941, GO:0031967, GO:0031975, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464-Castor_Poll_mid, DUF247
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TRIDC1AG024080AThe RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity.--RINGv
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TRIDC1AG024120UThe coatomer is a cytosolic protein complex that binds to dilysine motifs and reversibly associates with Golgi non- clathrin-coated vesicles, which further mediate biosynthetic protein transport from the ER, via the Golgi up to the trans Golgi network. Coatomer complex is required for budding from Golgi membranes, and is essential for the retrograde Golgi-to-ER transport of dilysine-tagged proteins-ko:K17267Adaptin_N, COP-gamma_platf, Coatomer_g_Cpla
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TRIDC1AG029610CPsaA and PsaB bind P700, the primary electron donor of photosystem I (PSI), as well as the electron acceptors A0, A1 and FX. PSI is a plastocyanin-ferredoxin oxidoreductase, converting photonic excitation into a charge separation, which transfers an electron from the donor P700 chlorophyll pair to the spectroscopically characterized acceptors A0, A1, FX, FA and FB in turn. Oxidized P700 is reduced on the lumenal side of the thylakoid membrane by plastocyaninGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009507, GO:0009526, GO:0009532, GO:0009534, GO:0009535, GO:0009536, GO:0009570, GO:0009579, GO:0009941, GO:0009987, GO:0010287, GO:0015979, GO:0016020, GO:0031967, GO:0031975, GO:0031976, GO:0031984, GO:0034357, GO:0042651, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044436, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0055035ko:K02689PsaA_PsaB
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TRIDC1AG029650IEsterifies acyl-group from acyl-ACP to the sn-1 position of glycerol-3-phosphate. The enzyme from chilling-resistant plants discriminates against non-fluid palmitic acid and selects oleic acid whereas the enzyme from sensitive plants accepts both fatty acidsGO:0003674, GO:0003824, GO:0004366, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0006629, GO:0006644, GO:0006650, GO:0006655, GO:0006793, GO:0006796, GO:0008150, GO:0008152, GO:0008374, GO:0008610, GO:0008654, GO:0009058, GO:0009507, GO:0009532, GO:0009536, GO:0009570, GO:0009987, GO:0016740, GO:0016746, GO:0016747, GO:0019637, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044249, GO:0044255, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0045017, GO:0046471, GO:0046474, GO:0046486, GO:0071704, GO:0090407, GO:1901576ko:K00630Acyltransferase, GPAT_N
TRIDC1AG029660CNDH shuttles electrons from NAD(P)H plastoquinone, via FMN and iron-sulfur (Fe-S) centers, to quinones in the photosynthetic chain and possibly in a chloroplast respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme in this species is believed to be plastoquinone. Couples the redox reaction to proton translocation, and thus conserves the redox energy in a proton gradientGO:0003674, GO:0003824, GO:0003954, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0008137, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009507, GO:0009536, GO:0009987, GO:0015979, GO:0016020, GO:0016491, GO:0016651, GO:0016655, GO:0030964, GO:0032991, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044444, GO:0044464, GO:0050136, GO:0055114, GO:0098796, GO:1902494ko:K05574Oxidored_q4
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TRIDC1AG029940CAccessory subunit of the mitochondrial membrane respiratory chain NADH dehydrogenase (Complex I), that is believed not to be involved in catalysis. Complex I functions in the transfer of electrons from NADH to the respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme is believed to be ubiquinoneGO:0003674, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0005740, GO:0005743, GO:0005746, GO:0005747, GO:0006950, GO:0006979, GO:0008150, GO:0009719, GO:0009725, GO:0009735, GO:0010033, GO:0016020, GO:0019866, GO:0030964, GO:0031090, GO:0031966, GO:0031967, GO:0031975, GO:0032991, GO:0042221, GO:0043167, GO:0043169, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044429, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044455, GO:0044464, GO:0045271, GO:0046872, GO:0046914, GO:0050896, GO:0050897, GO:0070469, GO:0098796, GO:0098798, GO:0098800, GO:0098803, GO:1902494, GO:1990204ko:K11352, ko:K18160NDUFA12
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TRIDC1AG031470MHydrolyzes acetyl esters in homogalacturonan regions of pectin. In type I primary cell wall, galacturonic acid residues of pectin can be acetylated at the O-2 and O-3 positions. Decreasing the degree of acetylation of pectin gels in vitro alters their physical properties-ko:K19882PAE
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TRIDC1AG031500EConverts proline to delta-1-pyrroline-5-carboxylateGO:0000166, GO:0001101, GO:0003674, GO:0003824, GO:0004657, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0006082, GO:0006520, GO:0006536, GO:0006560, GO:0006562, GO:0006807, GO:0006950, GO:0006952, GO:0006970, GO:0006979, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009056, GO:0009063, GO:0009064, GO:0009065, GO:0009414, GO:0009415, GO:0009605, GO:0009607, GO:0009617, GO:0009628, GO:0009987, GO:0010035, GO:0010133, GO:0016054, GO:0016491, GO:0016645, GO:0019752, GO:0036094, GO:0042221, GO:0042742, GO:0043167, GO:0043168, GO:0043207, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043436, GO:0043648, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044281, GO:0044282, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0046395, GO:0046483, GO:0046700, GO:0048037, GO:0050660, GO:0050662, GO:0050896, GO:0051704, GO:0051707, GO:0055114, GO:0071704, GO:0071949, GO:0097159, GO:0098542, GO:1901265, GO:1901360, GO:1901361, GO:1901363, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901575, GO:1901605, GO:1901606, GO:1901700ko:K00318Pro_dh
TRIDC1AG031520CNDH shuttles electrons from NAD(P)H plastoquinone, via FMN and iron-sulfur (Fe-S) centers, to quinones in the photosynthetic chain and possibly in a chloroplast respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme in this species is believed to be plastoquinone. Couples the redox reaction to proton translocation, and thus conserves the redox energy in a proton gradientGO:0003674, GO:0003824, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0005740, GO:0005743, GO:0005746, GO:0005747, GO:0006091, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009507, GO:0009536, GO:0009987, GO:0015979, GO:0015980, GO:0016020, GO:0016491, GO:0016651, GO:0019866, GO:0030964, GO:0031090, GO:0031966, GO:0031967, GO:0031975, GO:0032991, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044429, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044455, GO:0044464, GO:0045271, GO:0045333, GO:0055114, GO:0070469, GO:0098796, GO:0098798, GO:0098800, GO:0098803, GO:1902494, GO:1990204ko:K05572NADHdh
TRIDC1AG031530CNAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit I, chloroplastic--Fer4, Fer4_7
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TRIDC1AG031560Cessential for photochemical activity. FB is the terminal electron acceptor of PSI, donating electrons to ferredoxin. The C-terminus interacts with PsaA B D and helps assemble the protein into the PSI complex. Required for binding of PsaD and PsaE to PSI. PSI is a plastocyanin-ferredoxin oxidoreductase, converting photonic excitation into a charge separation, which transfers an electron from the donor P700 chlorophyll pair to the spectroscopically characterized acceptors A0, A1, FX, FA and FB in turn-ko:K02691Fer4
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TRIDC1AG031700IBelongs to the enoyl-CoA hydratase isomerase familyGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464ko:K05605ECH_2
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TRIDC1AG037070UThe coatomer is a cytosolic protein complex that binds to dilysine motifs and reversibly associates with Golgi non- clathrin-coated vesicles, which further mediate biosynthetic protein transport from the ER, via the Golgi up to the trans Golgi network. Coatomer complex is required for budding from Golgi membranes, and is essential for the retrograde Golgi-to-ER transport of dilysine-tagged proteinsGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005829, GO:0005911, GO:0009506, GO:0016020, GO:0030054, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0055044ko:K20471Adap_comp_sub, Clat_adaptor_s
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TRIDC1AG042650ICatalyzes the third of the four reactions of the long- chain fatty acids elongation cycle. This endoplasmic reticulum- bound enzymatic process, allows the addition of two carbons to the chain of long- and very long-chain fatty acids VLCFAs per cycle. This enzyme catalyzes the dehydration of the 3-hydroxyacyl-CoA intermediate into trans-2,3-enoyl-CoA, within each cycle of fatty acid elongation. Thereby, it participates to the production of VLCFAs of different chain lengths that are involved in multiple biological processes as precursors of membrane lipids and lipid mediators-ko:K10703PTPLA
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TRIDC1AG042950BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodeling--CENP-T_C
TRIDC1AG042960BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodeling-ko:K11254CENP-T_C
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TRIDC1AG043080SShort calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues.--DUF4005, IQ
TRIDC1AG043090SShort calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues.--DUF4005, IQ
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TRIDC1AG043470BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodeling--CENP-T_C
TRIDC1AG043480BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodeling---
TRIDC1AG043490BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodelingGO:0000228, GO:0000785, GO:0000786, GO:0000788, GO:0000790, GO:0003674, GO:0003676, GO:0003677, GO:0005488, GO:0005515, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005694, GO:0006323, GO:0006325, GO:0006333, GO:0006334, GO:0006996, GO:0008150, GO:0009987, GO:0016043, GO:0022607, GO:0031497, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032991, GO:0032993, GO:0034622, GO:0034728, GO:0042393, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0043933, GO:0044085, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044454, GO:0044464, GO:0044815, GO:0051276, GO:0065003, GO:0065004, GO:0070013, GO:0071103, GO:0071824, GO:0071840, GO:0097159, GO:1901363ko:K11254CENP-T_C
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TRIDC1AG043900BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodeling--CENP-T_C
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TRIDC1AG049680QBelongs to the cytochrome P450 family-ko:K00512, ko:K07408p450
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TRIDC1AG052970BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodelingGO:0000785, GO:0000786, GO:0003674, GO:0003676, GO:0003677, GO:0003682, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005694, GO:0006323, GO:0006325, GO:0006333, GO:0006334, GO:0006996, GO:0008150, GO:0009987, GO:0016043, GO:0022607, GO:0031490, GO:0031491, GO:0031492, GO:0031497, GO:0032991, GO:0032993, GO:0034622, GO:0034728, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043933, GO:0044085, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044446, GO:0044464, GO:0044815, GO:0044877, GO:0051276, GO:0065003, GO:0065004, GO:0071103, GO:0071824, GO:0071840, GO:0097159, GO:1901363ko:K11253Histone
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TRIDC1AG053010BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodelingGO:0000785, GO:0000786, GO:0003674, GO:0003676, GO:0003677, GO:0003682, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005694, GO:0006323, GO:0006325, GO:0006333, GO:0006334, GO:0006996, GO:0008150, GO:0009987, GO:0016043, GO:0022607, GO:0031490, GO:0031491, GO:0031492, GO:0031497, GO:0032991, GO:0032993, GO:0034622, GO:0034728, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043933, GO:0044085, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044446, GO:0044464, GO:0044815, GO:0044877, GO:0051276, GO:0065003, GO:0065004, GO:0071103, GO:0071824, GO:0071840, GO:0097159, GO:1901363ko:K11253Histone
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TRIDC1AG053140LStructure-specific nuclease with 5'-flap endonuclease and 5'-3' exonuclease activities involved in DNA replication and repair. During DNA replication, cleaves the 5'-overhanging flap structure that is generated by displacement synthesis when DNA polymerase encounters the 5'-end of a downstream Okazaki fragment. It enters the flap from the 5'-end and then tracks to cleave the flap base, leaving a nick for ligation. Also involved in the long patch base excision repair (LP-BER) pathway, by cleaving within the apurinic apyrimidinic (AP) site-terminated flap. Acts as a genome stabilization factor that prevents flaps from equilibrating into structurs that lead to duplications and deletions. Also possesses 5'-3' exonuclease activity on nicked or gapped double- stranded DNA, and exhibits RNase H activity. Also involved in replication and repair of rDNA and in repairing mitochondrial DNAGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005730, GO:0031974, GO:0031981, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044464, GO:0070013ko:K04799XPG_I, XPG_N
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TRIDC1AG054280CThe light-harvesting complex (LHC) functions as a light receptor, it captures and delivers excitation energy to photosystems with which it is closely associated-ko:K08912Chloroa_b-bind
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TRIDC1AG058540JUbiquitin exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Polyubiquitin chains, when attached to a target protein, have different functions depending on the Lys residue of the ubiquitin that is linked Lys-48-linked is involved in protein degradation via the proteasomeGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003729, GO:0003735, GO:0005198, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005794, GO:0005829, GO:0005840, GO:0005886, GO:0005911, GO:0006508, GO:0006511, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009056, GO:0009057, GO:0009506, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015935, GO:0016020, GO:0019538, GO:0019941, GO:0022626, GO:0022627, GO:0030054, GO:0030163, GO:0032991, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043632, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044257, GO:0044260, GO:0044265, GO:0044267, GO:0044391, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044445, GO:0044446, GO:0044464, GO:0051603, GO:0055044, GO:0071704, GO:0071944, GO:0097159, GO:1901363, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901575, GO:1990904ko:K02977Ribosomal_S27, ubiquitin
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TRIDC1AG059330JActs as an adapter for the XPO1 CRM1-mediated export of the 60S ribosomal subunit-ko:K02975NMD3, Ribosomal_S25
TRIDC1AG059370Sbenzoate carboxyl methyltransferase-ko:K21483, ko:K21485Methyltransf_7
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TRIDC1AG059950SMay cause loosening and extension of plant cell walls by disrupting non-covalent bonding between cellulose microfibrils and matrix glucans. No enzymatic activity has been found. May be required for rapid internodal elongation in deepwater rice during submergence (By similarity)---
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TRIDC1AG060930JAmidase--Amidase
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TRIDC1AG061660OUbiquitin exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Polyubiquitin chains, when attached to a target protein, have different functions depending on the Lys residue of the ubiquitin that is linked-ko:K08770ubiquitin
TRIDC1AG061670DOComponent of the anaphase promoting complex cyclosome (APC C), a cell cycle-regulated E3 ubiquitin-protein ligase complex that controls progression through mitosis and the G1 phase of the cell cycleGO:0000151, GO:0000152, GO:0000209, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005654, GO:0005680, GO:0006275, GO:0006464, GO:0006508, GO:0006511, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0008156, GO:0008283, GO:0009056, GO:0009057, GO:0009888, GO:0009889, GO:0009890, GO:0009892, GO:0009893, GO:0009987, GO:0010087, GO:0010498, GO:0010556, GO:0010558, GO:0010564, GO:0010604, GO:0010605, GO:0010948, GO:0016567, GO:0016604, GO:0019219, GO:0019222, GO:0019538, GO:0019941, GO:0030163, GO:0031145, GO:0031323, GO:0031324, GO:0031325, GO:0031326, GO:0031327, GO:0031396, GO:0031398, GO:0031399, GO:0031401, GO:0031461, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032268, GO:0032270, GO:0032446, GO:0032502, GO:0032875, GO:0032876, GO:0032991, GO:0036211, GO:0043085, GO:0043161, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043233, GO:0043412, GO:0043632, GO:0044093, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044257, GO:0044260, GO:0044265, GO:0044267, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044451, GO:0044464, GO:0045786, GO:0045934, GO:0048518, GO:0048519, GO:0048522, GO:0048523, GO:0048856, GO:0050789, GO:0050790, GO:0050794, GO:0051052, GO:0051053, GO:0051171, GO:0051172, GO:0051173, GO:0051246, GO:0051247, GO:0051338, GO:0051347, GO:0051438, GO:0051443, GO:0051603, GO:0051726, GO:0060255, GO:0065007, GO:0065009, GO:0070013, GO:0070647, GO:0070979, GO:0071704, GO:0080090, GO:0090329, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901575, GO:1902494, GO:1903320, GO:1903322, GO:1904666, GO:1904668, GO:1990234, GO:2000104, GO:2000112, GO:2000113ko:K03357ANAPC10
TRIDC1AG061690SDnaJ molecular chaperone homology domain-ko:K18626-
TRIDC1AG061700SAuxilin-like protein 1-ko:K18626-
TRIDC1AG061720HThis protein plays a role in synthesis of starch. It catalyzes the synthesis of the activated glycosyl donor, ADP- glucose from Glc-1-P and ATPGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0009501, GO:0009507, GO:0009536, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464ko:K00975NTP_transferase
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TRIDC1AG061780DSister chromatid cohesion 1 proteinGO:0000003, GO:0000228, GO:0000280, GO:0000793, GO:0000794, GO:0000798, GO:0000819, GO:0003674, GO:0003682, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005694, GO:0006139, GO:0006259, GO:0006281, GO:0006302, GO:0006323, GO:0006725, GO:0006807, GO:0006950, GO:0006974, GO:0006996, GO:0007049, GO:0007059, GO:0007062, GO:0007127, GO:0007135, GO:0008150, GO:0008152, GO:0008278, GO:0008608, GO:0009987, GO:0010032, GO:0016043, GO:0022402, GO:0022414, GO:0030261, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032991, GO:0033554, GO:0034641, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044260, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044454, GO:0044464, GO:0045132, GO:0045143, GO:0045144, GO:0046483, GO:0048285, GO:0050896, GO:0051177, GO:0051276, GO:0051316, GO:0051321, GO:0051455, GO:0051716, GO:0051754, GO:0061982, GO:0061983, GO:0070013, GO:0070192, GO:0070601, GO:0071103, GO:0071704, GO:0071840, GO:0090304, GO:0098813, GO:0140013, GO:1901360, GO:1903046ko:K06670Rad21_Rec8, Rad21_Rec8_N
TRIDC1AG061820EMitochondrial matrix Mmp37-ko:K17807Mmp37
TRIDC1AG061840SBEST Arabidopsis thaliana protein match is Kinase-related--DUF1296
TRIDC1AG061860OSANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domainsGO:0001558, GO:0003674, GO:0003682, GO:0005488, GO:0005515, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005737, GO:0005829, GO:0006355, GO:0008150, GO:0009889, GO:0009891, GO:0009893, GO:0010468, GO:0010556, GO:0010557, GO:0010604, GO:0010628, GO:0019219, GO:0019222, GO:0030308, GO:0031323, GO:0031325, GO:0031326, GO:0031328, GO:0040008, GO:0042393, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464, GO:0045893, GO:0045926, GO:0045935, GO:0048518, GO:0048519, GO:0048522, GO:0048523, GO:0050789, GO:0050794, GO:0051128, GO:0051171, GO:0051173, GO:0051252, GO:0051254, GO:0060255, GO:0061649, GO:0065007, GO:0080090, GO:0140030, GO:0140035, GO:0140036, GO:1902680, GO:1903506, GO:1903508, GO:2000112, GO:2001141ko:K09522DnaJ, Myb_DNA-binding
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TRIDC1AG064500CSubunit of the peripheral V1 complex of vacuolar ATPase. Subunit C is necessary for the assembly of the catalytic sector of the enzyme and is likely to have a specific function in its catalytic activity. V-ATPase is responsible for acidifying a variety of intracellular compartments in eukaryotic cellsGO:0000221, GO:0000325, GO:0000902, GO:0003674, GO:0003824, GO:0005215, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005773, GO:0005774, GO:0005794, GO:0005886, GO:0006810, GO:0006811, GO:0006812, GO:0008150, GO:0008324, GO:0008553, GO:0009507, GO:0009536, GO:0009653, GO:0009826, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015075, GO:0015077, GO:0015078, GO:0015318, GO:0015399, GO:0015405, GO:0015662, GO:0015672, GO:0016020, GO:0016043, GO:0016049, GO:0016462, GO:0016469, GO:0016471, GO:0016787, GO:0016817, GO:0016818, GO:0016887, GO:0017111, GO:0019829, GO:0022804, GO:0022853, GO:0022857, GO:0022890, GO:0031090, GO:0032502, GO:0032989, GO:0032991, GO:0033176, GO:0033178, GO:0033180, GO:0034220, GO:0036442, GO:0040007, GO:0042623, GO:0042625, GO:0042626, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043492, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044437, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0048589, GO:0048856, GO:0048869, GO:0051179, GO:0051234, GO:0055085, GO:0060560, GO:0071840, GO:0071944, GO:0090662, GO:0098588, GO:0098655, GO:0098660, GO:0098662, GO:0098796, GO:0098805, GO:0099131, GO:0099132, GO:1902600ko:K02148V-ATPase_C
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TRIDC1AG064920SOne of the components of the core complex of photosystem II (PSII), required for its stability and or assembly. PSII is a light-driven water plastoquinone oxidoreductase that uses light energy to abstract electrons from H(2)O, generating O(2) and a proton gradient subsequently used for ATP formation. It consists of a core antenna complex that captures photons, and an electron transfer chain that converts photonic excitation into a charge separationGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0009507, GO:0009521, GO:0009523, GO:0009534, GO:0009535, GO:0009536, GO:0009579, GO:0009654, GO:0016020, GO:0031976, GO:0031984, GO:0032991, GO:0034357, GO:0042651, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044436, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0055035, GO:0098796, GO:1902494, GO:1990204ko:K02709PsbH
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Project Information

Project IDTitleRelated PublicationSequencing TypeDescriptionNotes
PRJEB19929Wild emmer wheat genome sequencing project-Illumina HiSeq 2500Wheat (Triticum spp.) is one of the founder crops that drove the Neolithic transition from hunter-gatherer to sedentary agrarian societies in the Fertile Crescent over 10,000 years ago. Identifying the suite of genetic modifications underlying wheat's domestication requires knowledge of the genome of its allotetraploid progenitor, wild emmer (T. turgidum ssp. dicoccoides). Here we report a 10.1-gigabase assembly of the 14 chromosomes of wild tetraploid wheat.Root, lemma, leaf, grain, glume, flower, flag leaf, DS
PRJNA272886Triticeae Transcriptome or Gene expressionTranscriptome asymmetry in synthetic and natural allotetraploid wheats, revealed by RNA-sequencingIllumina HiSeq 2000Genome-wide homeolog gene expression in synthetic and natural allotetraploid wheats, revealed by RNA-seqSeeding and develop spike
PRJNA288606Transcriptome profiling of wheat glumes in wild emmer, hulled landraces, and modern cultivarsTranscriptome profiling of wheat glumes in wild emmer, hulled landraces and modern cultivarsIllumina HiSeq 2000Wheat domestication is considered as one of the most important events in the development of human civilization. Wheat spikelets have undergone significant changes during evolution under domestication, resulting in soft glumes and larger kernels that are released easily upon threshing. Our main goal was to explore changes of transcripome expression in glumes genome expression accompanied with wheat evolution under domestication. For this project, transcriptome profiles of wheat glume in wild emmer, landraces, and modern cultivars were compared using next generation sequencing (RNA-seq).Glume
PRJNA507457Triticum dicoccoides Genome Sequencing Using RNA Seq-Illumina HiSeq 2500Ten populations of wild emmer (Triticum dicoccoides) were collected 28 years apart. Single nucleotide polymorphisms (SNPs) were detected using RNA Seq sequences. Focus was placed on those SNPs that were deleterious and associated with the two sample times to examine the change in diversity over time.4th leaf
PRJNA624178RNA sequencing of wild and domesticated wheat genotypesComparative transcriptomic and metabolic analysis of wild and domesticated wheat genotypes reveals differences in chemical and physical defense responses against aphids.Illumina HiSeq 4000Comparative transcriptomic analysis of Triticum turgidum ssp. durum cv. Svevo, Triticum turgidum ssp. dicoccoides (accession Zavitan) and Triticum aestivum cv. Chinese Spring for elucidation of defense mechanisms against aphids.Leaf
PRJNA894592Wild emmer wheat hybrids and parental populations-Illumina HiSeq 2500This study compared transcriptome alternation between two wild emmer wheat natural populations and their hybridsLeaf
PRJNA953608Hybridization and genome doubling shape codon usage landscapes in the subgenomes of bread wheat-SequelThe success of allopolyploids is partly attributable to their ability to resolve deadly genomic conflicts in early generations. Codon usage patterns are genomic signatures, and codon usage bias is thought to play a key role in shaping patterns of gene expression and cellular function through its effects on diverse processes. To date, little is known about the mechanism by which subgenomic conflicts in codon usage are resolved within allopolyploids. Here, we characterized changes in codon usage from wild progenitors to bread wheat. Our results indicated that evolutionarily divergent genomes in bread wheat have the same codon usage patterns, and the codon usage patterns of bread wheat are distinct from those of its wild progenitors, which tend to have a high GC content in the third codon site (GC3). The direct cause of the above phenomenon might be asymmetries in the increase in subgenome GC3 from wild progenitors to bread wheat. Increases in GC3 might also stem from sharp decreases in the average number of transcripts per GC3-poor genes from wild progenitors to bread wheat. Finally, we found that both hybridization and genome doubling can resolve genomic conflicts in codon usage during bread wheat allopolyploidization. Genome doubling induces increases in GC3, which results in a GC3-rich codon bias in bread wheat. The results of this study provide novel insights into the occurrence and consequences of allopolyploidization-induced genomic changes.Leaf

Project IDTitleRelated PublicationSequencing TypeDescriptionNotes
PRJEB20904Root precursors of microRNAs in wild emmer and modern wheats show major differences in response to drought stressRoot precursors of microRNAs in wild emmer and modern wheats show major differences in response to drought stress.Illumina HiSeq 2000MicroRNAs, small regulatory molecules with significant impacts on the transcriptional network of all living organisms, have been the focus of several studies conducted mostly on modern wheat cultivars. In this study, we investigated miRNA repertoires of modern durum wheat and its wild relatives, with differing degrees of drought tolerance, to identifymiRNA candidates and their targets involved in drought stress response. Root transcriptomes of Triticum turgidum ssp. durum variety Kızıltan and two Triticum turgidum ssp. dicoccoides genotypes TR39477 and TTD-22 under control and drought conditions were assembled from individual RNA-Seq reads and used for in silico identification of miRNAs. A total of 66 miRNAs were identified from all species, across all conditions, of which 46 and 38 of the miRNAs identified from modern durum wheat and wild genotypes, respectively, had not been previously reported. Genotype and/or stress-specific miRNAs provide insights into our understandingof the complex drought response. Particularly, miR1435, miR5024, and miR7714, identified only from drought-stress roots of drought-tolerant genotype TR39477, can be candidates for future studies to explore and exploit the drought response to develop tolerant varieties.Drought

Project IDTitleRelated PublicationSequencing TypeDescriptionNotes
PRJNA795708Mutation analysis of Triticum dicoccoides accession carrying Pm gene"Dissection of a rapidly evolving wheat resistance gene cluster by long-read genome sequencing accelerated the cloning of Pm69"Illumina NovaSeq 6000Mutation analysis of Triticum dicoccoides accession carrying powdery mildew resistance gene in four independent loss of function mutants aiming to clone the gene .Pm69