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TRITD1Av1G040110CCore subunit of the mitochondrial membrane respiratory chain NADH dehydrogenase (Complex I) that is believed to belong to the minimal assembly required for catalysis. Complex I functions in the transfer of electrons from NADH to the respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme is believed to be ubiquinone-ko:K03883NADH5_C, Proton_antipo_M, Proton_antipo_N
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TRITD1Av1G042680QRemoval of H(2)O(2), oxidation of toxic reductants, biosynthesis and degradation of lignin, suberization, auxin catabolism, response to environmental stresses such as wounding, pathogen attack and oxidative stressGO:0000003, GO:0000902, GO:0002215, GO:0002682, GO:0002684, GO:0003006, GO:0003674, GO:0003824, GO:0004601, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005576, GO:0005618, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005773, GO:0005774, GO:0005794, GO:0006950, GO:0006952, GO:0006970, GO:0007275, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009314, GO:0009416, GO:0009505, GO:0009605, GO:0009607, GO:0009617, GO:0009620, GO:0009628, GO:0009636, GO:0009651, GO:0009653, GO:0009719, GO:0009725, GO:0009735, GO:0009791, GO:0009826, GO:0009908, GO:0009987, GO:0010033, GO:0010035, GO:0010038, GO:0010043, GO:0012505, GO:0016020, GO:0016043, GO:0016049, GO:0016209, GO:0016491, GO:0016684, GO:0020037, GO:0022414, GO:0030312, GO:0031090, GO:0031347, GO:0031349, GO:0032501, GO:0032502, GO:0032989, GO:0035821, GO:0040007, GO:0040008, GO:0042221, GO:0042742, GO:0043207, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044003, GO:0044237, GO:0044403, GO:0044419, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044437, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0045088, GO:0045089, GO:0045926, GO:0046906, GO:0048037, GO:0048046, GO:0048367, GO:0048518, GO:0048519, GO:0048583, GO:0048584, GO:0048589, GO:0048608, GO:0048731, GO:0048856, GO:0048869, GO:0050776, GO:0050778, GO:0050789, GO:0050832, GO:0050896, GO:0051701, GO:0051704, GO:0051707, GO:0051716, GO:0051817, GO:0052031, GO:0052033, GO:0052166, GO:0052167, GO:0052169, GO:0052173, GO:0052200, GO:0052255, GO:0052257, GO:0052305, GO:0052306, GO:0052308, GO:0052509, GO:0052510, GO:0052552, GO:0052553, GO:0052555, GO:0052556, GO:0052564, GO:0052572, GO:0055114, GO:0060560, GO:0061458, GO:0065007, GO:0070887, GO:0071840, GO:0071944, GO:0072593, GO:0075136, GO:0080134, GO:0090567, GO:0097159, GO:0097237, GO:0098542, GO:0098588, GO:0098754, GO:0098805, GO:0098869, GO:1901363, GO:1990748ko:K00430peroxidase
TRITD1Av1G042780LComponent of the replication protein A complex (RPA) required for DNA recombination, repair and replication. The activity of RPA is mediated by single-stranded DNA binding and protein interactions. Probably involved in repair of double-strand DNA breaks (DSBs) induced by genotoxic stresses-ko:K07466REPA_OB_2, Rep-A_N, Rep_fac-A_C, tRNA_anti-codon, zf-CCHC
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TRITD1Av1G043220TPossesses calcium-dependent ppGpp (guanosine 3'- diphosphate 5'-diphosphate) synthetase activity in vitro and is able to functionally complement E.coli relA mutants. May be involved in a rapid plant ppGpp-mediated response to pathogens and other stressesGO:0003674, GO:0003824, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0008728, GO:0009507, GO:0009536, GO:0016740, GO:0016772, GO:0016778, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044464ko:K00951EF-hand_1, EF-hand_5, HD_4, RelA_SpoT
TRITD1Av1G043240JUbiquitin exists either covalently attached to another protein, or free (unanchored). When covalently bound, it is conjugated to target proteins via an isopeptide bond either as a monomer (monoubiquitin), a polymer linked via different Lys residues of the ubiquitin (polyubiquitin chains) or a linear polymer linked via the initiator Met of the ubiquitin (linear polyubiquitin chains). Polyubiquitin chains, when attached to a target protein, have different functions depending on the Lys residue of the ubiquitin that is linked Lys-48-linked is involved in protein degradation via the proteasomeGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003729, GO:0003735, GO:0005198, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005794, GO:0005829, GO:0005840, GO:0005886, GO:0005911, GO:0006508, GO:0006511, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009056, GO:0009057, GO:0009506, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015935, GO:0016020, GO:0019538, GO:0019941, GO:0022626, GO:0022627, GO:0030054, GO:0030163, GO:0032991, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043632, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044257, GO:0044260, GO:0044265, GO:0044267, GO:0044391, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044444, GO:0044445, GO:0044446, GO:0044464, GO:0051603, GO:0055044, GO:0071704, GO:0071944, GO:0097159, GO:1901363, GO:1901564, GO:1901565, GO:1901575, GO:1990904ko:K02977Ribosomal_S27, ubiquitin
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TRITD1Av1G055160BKLComponent of the FACT complex, a general chromatin factor that acts to reorganize nucleosomes. The FACT complex is involved in multiple processes that require DNA as a template such as mRNA elongation, DNA replication and DNA repair. During transcription elongation the FACT complex acts as a histone chaperone that both destabilizes and restores nucleosomal structure. It facilitates the passage of RNA polymerase II and transcription by promoting the dissociation of one histone H2A-H2B dimer from the nucleosome, then subsequently promotes the reestablishment of the nucleosome following the passage of RNA polymerase IIGO:0000003, GO:0000228, GO:0000741, GO:0000785, GO:0000790, GO:0000791, GO:0003006, GO:0003674, GO:0003700, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005654, GO:0005694, GO:0005719, GO:0006355, GO:0006996, GO:0006997, GO:0007275, GO:0008023, GO:0008150, GO:0009553, GO:0009559, GO:0009561, GO:0009791, GO:0009889, GO:0009987, GO:0010197, GO:0010228, GO:0010468, GO:0010556, GO:0016043, GO:0019219, GO:0019222, GO:0022414, GO:0030154, GO:0031323, GO:0031326, GO:0031974, GO:0031981, GO:0032501, GO:0032502, GO:0032991, GO:0035101, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044427, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044451, GO:0044454, GO:0044464, GO:0048229, GO:0048284, GO:0048608, GO:0048731, GO:0048856, GO:0048869, GO:0050789, GO:0050794, GO:0051171, GO:0051252, GO:0060255, GO:0061458, GO:0065007, GO:0070013, GO:0071840, GO:0080090, GO:0140110, GO:1903506, GO:2000112, GO:2001141ko:K09272HMG_box, POB3_N, Rtt106, SSrecog
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TRITD1Av1G057330OThe proteasome is a multicatalytic proteinase complex which is characterized by its ability to cleave peptides with Arg, Phe, Tyr, Leu, and Glu adjacent to the leaving group at neutral or slightly basic pHGO:0000502, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005839, GO:0019774, GO:0032991, GO:0044424, GO:0044464, GO:1902494, GO:1905368, GO:1905369ko:K02739Proteasome
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TRITD1Av1G058470OComponent of the EKC KEOPS complex that is required for the formation of a threonylcarbamoyl group on adenosine at position 37 (t(6)A37) in tRNAs that read codons beginning with adenine. The complex is probably involved in the transfer of the threonylcarbamoyl moiety of threonylcarbamoyl-AMP (TC-AMP) to the N6 group of A37. Likely plays a direct catalytic role in this reaction, but requires other protein(s) of the complex to fulfill this activity-ko:K01409Peptidase_M22
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TRITD1Av1G065320SOne of the components of the core complex of photosystem II (PSII), required for its stability and or assembly. PSII is a light-driven water plastoquinone oxidoreductase that uses light energy to abstract electrons from H(2)O, generating O(2) and a proton gradient subsequently used for ATP formation. It consists of a core antenna complex that captures photons, and an electron transfer chain that converts photonic excitation into a charge separationGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0009507, GO:0009521, GO:0009523, GO:0009534, GO:0009535, GO:0009536, GO:0009579, GO:0009654, GO:0016020, GO:0031976, GO:0031984, GO:0032991, GO:0034357, GO:0042651, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044436, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0055035, GO:0098796, GO:1902494, GO:1990204ko:K02709PsbH
TRITD1Av1G065330CNDH shuttles electrons from NAD(P)H plastoquinone, via FMN and iron-sulfur (Fe-S) centers, to quinones in the photosynthetic chain and possibly in a chloroplast respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme in this species is believed to be plastoquinone. Couples the redox reaction to proton translocation, and thus conserves the redox energy in a proton gradientGO:0003674, GO:0003824, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0005740, GO:0005743, GO:0005746, GO:0005747, GO:0006091, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009507, GO:0009536, GO:0009987, GO:0015979, GO:0015980, GO:0016020, GO:0016491, GO:0016651, GO:0019866, GO:0030964, GO:0031090, GO:0031966, GO:0031967, GO:0031975, GO:0032991, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044429, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044455, GO:0044464, GO:0045271, GO:0045333, GO:0055114, GO:0070469, GO:0098796, GO:0098798, GO:0098800, GO:0098803, GO:1902494, GO:1990204ko:K05572NADHdh
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TRITD1Av1G088520FPyrophosphatase that hydrolyzes non-canonical purine nucleotides such as inosine triphosphate (ITP), deoxyinosine triphosphate (dITP) or xanthosine 5'-triphosphate (XTP) to their respective monophosphate derivatives. The enzyme does not distinguish between the deoxy- and ribose forms. Probably excludes non-canonical purines from RNA and DNA precursor pools, thus preventing their incorporation into RNA and DNA and avoiding chromosomal lesionsGO:0003674, GO:0003824, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0006139, GO:0006725, GO:0006753, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009056, GO:0009058, GO:0009141, GO:0009143, GO:0009987, GO:0016462, GO:0016787, GO:0016817, GO:0016818, GO:0018130, GO:0019438, GO:0019439, GO:0019637, GO:0034404, GO:0034641, GO:0034654, GO:0034655, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044248, GO:0044249, GO:0044270, GO:0044271, GO:0044281, GO:0044283, GO:0044424, GO:0044464, GO:0046434, GO:0046483, GO:0046700, GO:0047429, GO:0055086, GO:0071704, GO:1901292, GO:1901360, GO:1901361, GO:1901362, GO:1901575, GO:1901576ko:K01519Ham1p_like
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TRITD1Av1G100950AThe RING-variant domain is a C4HC3 zinc-finger like motif found in a number of cellular and viral proteins. Some of these proteins have been shown both in vivo and in vitro to have ubiquitin E3 ligase activity.--RINGv
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TRITD1Av1G101210UThe coatomer is a cytosolic protein complex that binds to dilysine motifs and reversibly associates with Golgi non- clathrin-coated vesicles, which further mediate biosynthetic protein transport from the ER, via the Golgi up to the trans Golgi network. Coatomer complex is required for budding from Golgi membranes, and is essential for the retrograde Golgi-to-ER transport of dilysine-tagged proteins-ko:K17267Adaptin_N, COP-gamma_platf, Coatomer_g_Cpla
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TRITD1Av1G129160CAccessory subunit of the mitochondrial membrane respiratory chain NADH dehydrogenase (Complex I), that is believed not to be involved in catalysis. Complex I functions in the transfer of electrons from NADH to the respiratory chain. The immediate electron acceptor for the enzyme is believed to be ubiquinoneGO:0003674, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0005740, GO:0005743, GO:0005746, GO:0005747, GO:0006950, GO:0006979, GO:0008150, GO:0009719, GO:0009725, GO:0009735, GO:0010033, GO:0016020, GO:0019866, GO:0030964, GO:0031090, GO:0031966, GO:0031967, GO:0031975, GO:0032991, GO:0042221, GO:0043167, GO:0043169, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044429, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044455, GO:0044464, GO:0045271, GO:0046872, GO:0046914, GO:0050896, GO:0050897, GO:0070469, GO:0098796, GO:0098798, GO:0098800, GO:0098803, GO:1902494, GO:1990204ko:K11352, ko:K18160NDUFA12
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TRITD1Av1G131750BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodeling--CENP-T_C
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TRITD1Av1G135080MHydrolyzes acetyl esters in homogalacturonan regions of pectin. In type I primary cell wall, galacturonic acid residues of pectin can be acetylated at the O-2 and O-3 positions. Decreasing the degree of acetylation of pectin gels in vitro alters their physical properties-ko:K19882PAE
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TRITD1Av1G165070SReplication protein A interacting middle--RPA_interact_C, RPA_interact_M, RPA_interact_N
TRITD1Av1G165100BControl of topological states of DNA by transient breakage and subsequent rejoining of DNA strands. Topoisomerase II makes double-strand breaks-ko:K03164DNA_gyraseB, DNA_topoisoIV, HATPase_c, TOPRIM_C, Toprim
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TRITD1Av1G165960BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodeling--CENP-T_C
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TRITD1Av1G166420IGDSL-like Lipase/Acylhydrolase--Lipase_GDSL
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TRITD1Av1G166520CElectron carrier protein. The oxidized form of the cytochrome c heme group can accept an electron from the heme group of the cytochrome c1 subunit of cytochrome reductase. Cytochrome c then transfers this electron to the cytochrome oxidase complex, the final protein carrier in the mitochondrial electron-transport chainGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005739, GO:0005740, GO:0005758, GO:0006091, GO:0006119, GO:0006122, GO:0006123, GO:0006139, GO:0006163, GO:0006725, GO:0006753, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009060, GO:0009117, GO:0009123, GO:0009126, GO:0009141, GO:0009144, GO:0009150, GO:0009161, GO:0009167, GO:0009199, GO:0009205, GO:0009259, GO:0009987, GO:0015980, GO:0016310, GO:0017144, GO:0019637, GO:0019646, GO:0019693, GO:0022900, GO:0022904, GO:0031967, GO:0031970, GO:0031974, GO:0031975, GO:0034641, GO:0042773, GO:0042775, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043233, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044281, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044429, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0045333, GO:0046034, GO:0046483, GO:0055086, GO:0055114, GO:0070013, GO:0071704, GO:0072521, GO:1901135, GO:1901360, GO:1901564ko:K08738Cytochrom_C
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TRITD1Av1G167410ODirigent proteins impart stereoselectivity on the phenoxy radical-coupling reaction, yielding optically active lignans from two molecules of coniferyl alcohol in the biosynthesis of lignans, flavonolignans, and alkaloids and thus plays a central role in plant secondary metabolism--Dirigent
TRITD1Av1G167490UMediates both low-affinity uptake and efflux of sugar across the membraneGO:0003674, GO:0005215, GO:0005575, GO:0005623, GO:0005886, GO:0005887, GO:0006810, GO:0008150, GO:0008643, GO:0015144, GO:0016020, GO:0016021, GO:0022857, GO:0031224, GO:0031226, GO:0034219, GO:0044425, GO:0044459, GO:0044464, GO:0051119, GO:0051179, GO:0051234, GO:0055085, GO:0071702, GO:0071944ko:K15382MtN3_slv
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TRITD1Av1G177770BCore component of nucleosome. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodeling-ko:K11254CENP-T_C
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TRITD1Av1G204700LStructure-specific nuclease with 5'-flap endonuclease and 5'-3' exonuclease activities involved in DNA replication and repair. During DNA replication, cleaves the 5'-overhanging flap structure that is generated by displacement synthesis when DNA polymerase encounters the 5'-end of a downstream Okazaki fragment. It enters the flap from the 5'-end and then tracks to cleave the flap base, leaving a nick for ligation. Also involved in the long patch base excision repair (LP-BER) pathway, by cleaving within the apurinic apyrimidinic (AP) site-terminated flap. Acts as a genome stabilization factor that prevents flaps from equilibrating into structurs that lead to duplications and deletions. Also possesses 5'-3' exonuclease activity on nicked or gapped double- stranded DNA, and exhibits RNase H activity. Also involved in replication and repair of rDNA and in repairing mitochondrial DNAGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005730, GO:0031974, GO:0031981, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043232, GO:0043233, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044428, GO:0044446, GO:0044464, GO:0070013ko:K04799XPG_I, XPG_N
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TRITD1Av1G207670SBEST Arabidopsis thaliana protein match is Kinase-related--DUF1296
TRITD1Av1G207800CThe light-harvesting complex (LHC) functions as a light receptor, it captures and delivers excitation energy to photosystems with which it is closely associatedGO:0003674, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0006091, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009314, GO:0009416, GO:0009507, GO:0009526, GO:0009532, GO:0009534, GO:0009535, GO:0009536, GO:0009570, GO:0009579, GO:0009628, GO:0009765, GO:0009768, GO:0009941, GO:0009987, GO:0010287, GO:0015979, GO:0016020, GO:0016168, GO:0019684, GO:0031409, GO:0031967, GO:0031975, GO:0031976, GO:0031984, GO:0034357, GO:0042651, GO:0043167, GO:0043168, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0044237, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044434, GO:0044435, GO:0044436, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0046906, GO:0048037, GO:0050896, GO:0055035, GO:0097159, GO:1901363ko:K08912, ko:K08913Chloroa_b-bind
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TRITD1Av1G207980JmRNA cap-binding component of the eukaryotic translation initiation factor 3 (eIF-3) complex, which is involved in protein synthesis of a specialized repertoire of mRNAs and, together with other initiation factors, stimulates binding of mRNA and methionyl-tRNAi to the 40S ribosome. The eIF-3 complex specifically targets and initiates translation of a subset of mRNAs involved in cell proliferation. In the eIF-3 complex, eif3d specifically recognizes and binds the 7-methylguanosine cap of a subset of mRNAsGO:0003674, GO:0003676, GO:0003723, GO:0003743, GO:0003824, GO:0004721, GO:0004722, GO:0005488, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005634, GO:0005635, GO:0005654, GO:0005737, GO:0005783, GO:0005789, GO:0005829, GO:0005852, GO:0005911, GO:0006412, GO:0006413, GO:0006464, GO:0006470, GO:0006518, GO:0006793, GO:0006796, GO:0006807, GO:0006810, GO:0006913, GO:0007154, GO:0007165, GO:0008135, GO:0008150, GO:0008152, GO:0009058, GO:0009059, GO:0009314, GO:0009416, GO:0009506, GO:0009628, GO:0009639, GO:0009889, GO:0009890, GO:0009892, GO:0009987, GO:0010017, GO:0010019, GO:0010035, GO:0010038, GO:0010380, GO:0010467, GO:0012505, GO:0016020, GO:0016021, GO:0016311, GO:0016604, GO:0016607, GO:0016787, GO:0016788, GO:0016791, GO:0019222, GO:0019538, GO:0023052, GO:0030054, GO:0030176, GO:0031224, GO:0031227, GO:0031323, GO:0031324, GO:0031326, GO:0031327, GO:0031967, GO:0031974, GO:0031975, GO:0031981, GO:0031984, GO:0032991, GO:0034641, GO:0034645, GO:0036211, GO:0042175, GO:0042221, GO:0042578, GO:0043043, GO:0043170, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043233, GO:0043412, GO:0043603, GO:0043604, GO:0044237, GO:0044238, GO:0044249, GO:0044260, GO:0044267, GO:0044271, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044428, GO:0044432, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044451, GO:0044464, GO:0046686, GO:0046906, GO:0046907, GO:0048519, GO:0048523, GO:0050789, GO:0050794, GO:0050896, GO:0051169, GO:0051171, GO:0051172, GO:0051179, GO:0051193, GO:0051195, GO:0051234, GO:0051641, GO:0051649, GO:0051716, GO:0055044, GO:0065007, GO:0070013, GO:0071214, GO:0071478, GO:0071482, GO:0071489, GO:0071704, GO:0090056, GO:0097159, GO:0098827, GO:0104004, GO:0140096, GO:1901363, GO:1901401, GO:1901402, GO:1901463, GO:1901464, GO:1901564, GO:1901566, GO:1901576, GO:1902325ko:K03251eIF-3_zeta
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TRITD1Av1G208250SMay cause loosening and extension of plant cell walls by disrupting non-covalent bonding between cellulose microfibrils and matrix glucans. No enzymatic activity has been found. May be required for rapid internodal elongation in deepwater rice during submergence (By similarity)--DPBB_1, Pollen_allerg_1
TRITD1Av1G208270Satexp11,atexpa11,athexp alpha 1.14,exp11,expa11--DPBB_1, Pollen_allerg_1
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TRITD1Av1G208550Ilipolytic acyl hydrolase (LAH)--Patatin
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TRITD1Av1G211270OFour repeated domains in the Fasciclin I family of proteins, present in many other contexts.--Fasciclin
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TRITD1Av1G227900ZTubulin is the major constituent of microtubules. It binds two moles of GTP, one at an exchangeable site on the beta chain and one at a non-exchangeable site on the alpha chainGO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005856, GO:0043226, GO:0043228, GO:0043229, GO:0043232, GO:0044424, GO:0044464ko:K07375Tubulin, Tubulin_C
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TRITD1Av1G228990CSubunit of the peripheral V1 complex of vacuolar ATPase. Subunit C is necessary for the assembly of the catalytic sector of the enzyme and is likely to have a specific function in its catalytic activity. V-ATPase is responsible for acidifying a variety of intracellular compartments in eukaryotic cellsGO:0000221, GO:0000325, GO:0000902, GO:0003674, GO:0003824, GO:0005215, GO:0005575, GO:0005622, GO:0005623, GO:0005737, GO:0005773, GO:0005774, GO:0005794, GO:0005886, GO:0006810, GO:0006811, GO:0006812, GO:0008150, GO:0008324, GO:0008553, GO:0009507, GO:0009536, GO:0009653, GO:0009826, GO:0009987, GO:0012505, GO:0015075, GO:0015077, GO:0015078, GO:0015318, GO:0015399, GO:0015405, GO:0015662, GO:0015672, GO:0016020, GO:0016043, GO:0016049, GO:0016462, GO:0016469, GO:0016471, GO:0016787, GO:0016817, GO:0016818, GO:0016887, GO:0017111, GO:0019829, GO:0022804, GO:0022853, GO:0022857, GO:0022890, GO:0031090, GO:0032502, GO:0032989, GO:0032991, GO:0033176, GO:0033178, GO:0033180, GO:0034220, GO:0036442, GO:0040007, GO:0042623, GO:0042625, GO:0042626, GO:0043226, GO:0043227, GO:0043229, GO:0043231, GO:0043492, GO:0044422, GO:0044424, GO:0044425, GO:0044437, GO:0044444, GO:0044446, GO:0044464, GO:0048589, GO:0048856, GO:0048869, GO:0051179, GO:0051234, GO:0055085, GO:0060560, GO:0071840, GO:0071944, GO:0090662, GO:0098588, GO:0098655, GO:0098660, GO:0098662, GO:0098796, GO:0098805, GO:0099131, GO:0099132, GO:1902600ko:K02148V-ATPase_C
TRITD1Av1G229000SLRR receptor-like serine threonine-protein kinase--LRRNT_2, LRR_1, LRR_4, LRR_6, LRR_8
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Project IDTitleRelated PublicationSequencing TypeDescriptionNotes
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PRJNA288606Transcriptome profiling of wheat glumes in wild emmer, hulled landraces, and modern cultivarsTranscriptome profiling of wheat glumes in wild emmer, hulled landraces and modern cultivarsIllumina HiSeq 2000Wheat domestication is considered as one of the most important events in the development of human civilization. Wheat spikelets have undergone significant changes during evolution under domestication, resulting in soft glumes and larger kernels that are released easily upon threshing. Our main goal was to explore changes of transcripome expression in glumes genome expression accompanied with wheat evolution under domestication. For this project, transcriptome profiles of wheat glume in wild emmer, landraces, and modern cultivars were compared using next generation sequencing (RNA-seq).Glume
PRJNA343594Triticum turgidum subsp. durum cultivar:Svevo Transcriptome or Gene expression-Illumina HiSeq 2000Triticum turgidum subsp. durum transcriptome de novo assembly and SNP callAnther, leaf, root, grains, anthers and ovaries, coleoptiles and young leaves,apex of seminal roots
PRJNA488492Triticum turgidum cultivar:GAN-A631 Raw sequence reads-Illumina HiSeq 2500Characterization of branch meristem development in the branching head wheatSpikes
PRJNA532455The Evolution of Gene Expression in Polyploid Wheats and Their Diploid Ancestors during EmbryogenesisThe Transcriptional Landscape of Polyploid Wheats and Their Diploid Ancestors during Embryogenesis and Grain DevelopmentIllumina HiSeq 2500we present an atlas of global gene expression as well as the evolutionary divergence covering embryo, endosperm and seed coat development in wheats and their diploid ancestors, providing insights into the evolution of gene expression in embryogenesis and grain development of wheat species. Overall design: We investigate the dynamics and evolution of gene expression throughout seven stages of embryo development (including the two cell, pre-embryo, transition, leaf early, leaf middle, leaf late and mature embryo), two stages of endosperm (transition stage endosperm and leaf late stage endosperm), and one pericarp stage (leaf early stage pericarp) across five wheat and ancestral grass species (AC -hexaploid, SF-tetraploid, DV-A genome diploid, SP-B genome diploid and TA-D genome diploid), two replicates for each stageEmbryo, endosperm, pericarp
PRJNA795036Durum wheat meristem transcriptome (durum wheat)Transcriptional signatures of wheat inflorescence developmentIllumina HiSeq 3000For characterizing the predominant transcriptional profiles associated with spike development progression, and to identify core regulatory candidate genes. Overall design: Tetraploid Triticum turgidum L. subsp. durum (Desf.) var. Kronos. Approximately 20 apices were combined for each biological replicate of samples harvested at stages W1.0 (shoot apical meristem, SAM) and W2.0 (early double ridge, EDR) and approximately 12 apices for samples harvested at stages W3.0 (double ridge, DR), W3.25 (lemma primordia, LP) and W3.5 (terminal spikelet, TS) (Waddington et al., 1983). Four biological replicates were harvested at each timepoint.Apical meristem

Project IDTitleRelated PublicationSequencing TypeDescriptionNotes
PRJNA353753Triticum turgidum subsp. durum transcriptomic response to nitrogen stress-Illumina HiSeq 2000Triticum turgidum subsp. durum transcriptomic response to nitrogen stressNitrogen
PRJNA491827Triticum turgidum subsp. durum cultivar:High-Cd TL8982, Low-Cd TL8982 (durum wheat)-Illumina HiSeq 2500Technological development and innovation for the sustainability and competitiveness of southern Italian cereal farmingCadmium
PRJNA531693Transcriptomic analysis unveils gene networks associated with the Fusarium head blight resistance transferred from Triticum turgidum ssp. carthlicum into durum wheatWeighted gene co-expression network analysis unveils gene networks associated with the Fusarium head blight resistance in tetraploid wheatIllumina HiSeq 2500Fusarium head blight (FHB) resistance in durum wheat gene pool is rarely reported. Tritichum turgidum ssp. carthlicum cv. Blackbird is a tetraploid species relative of durum wheat that offers partial FHB resistance. The objective of this study was to identify the defense mechanism underlying the resistance of Blackbird and report candidate regulatory resistance genes and single nucleotide polymorphism (SNP) markers within these genes for high-resolution mapping of resistance QTL reported for the durum cv. Strongfield × cv. Blackbird population. Gene network analysis identified seven gene networks associated with the resistance to FHB spread (Type II FHB resistance) with some showing moderate to high correlation with the plant height and relative maturity traits. Two gene networks showed subtle difference between inoculated and mock inoculated plants, supporting their involvement in basal defense. The candidate regulatory genes were involved in various layers of plant defense including pathogen recognition (mainly NBS-LRR proteins), signaling pathways including the abscisic acid and mitogen activated protein (MAP) kinase signaling, and downstream defense genes activation including transcription factors (mostly with dual role in defense and development), and cell death regulatory and cell wall reinforcement genes. The expression of five candidate genes measured by quantitative real-time PCR was correlated with that of RNA-seq, corroborating the technical and analytical accuracy of RNA-seq analysis. The results allowed identification of candidate hub genes within the interval of seven reported resistance QTL and SNP markers associated with them for future high resolution mapping studies.Fusarium graminearum
PRJNA624178RNA sequencing of wild and domesticated wheat genotypesComparative transcriptomic and metabolic analysis of wild and domesticated wheat genotypes reveals differences in chemical and physical defense responses against aphidsIllumina HiSeq 4000Comparative transcriptomic analysis of Triticum turgidum ssp. durum cv. Svevo, Triticum turgidum ssp. dicoccoides (accession Zavitan) and Triticum aestivum cv. Chinese Spring for elucidation of defense mechanisms against aphidsSpodoptera littoralis/Rhopalosiphum padi
PRJNA715857RNA-seq analysis of durum wheats inoculated with Fusarium graminearumGene and lncRNA expression patterns associated with Qfhs.ndsu-3AS Fusarium head blight resistance QTL in durum wheatIllumina HiSeq 1500Spikes of the susceptible durum cultivar Langdon and the derived resistant line Langdon(Dic-3A)-10 at 72 h after Fusarium graminearum inoculation were sequenced on Illumina HiSeq1500 using paired-end technology. Three biological replicates were done for each genotype.Fusarium graminearum
PRJNA733166RNASeq raw reads of durum wheat (Triticum turgidum subsp. durum) seedlings inoculated by Bacillus paralicheniformis TRQ65Transcriptional regulation of cell growth and reprogramming of systemic response in wheat (Triticum turgidum subsp. durum) seedlings by Bacillus paralicheniformis TRQ65Illumina HiSeq 2500An RNA-Seq study to identify differentially expressed genes in wheat seedlings inoculated with B. paralicheniformis TRQ65, to understand the transcriptional responses underlying the wheat growth promotion induced by this PGPRBacillus paralicheniformis TRQ65
PRJNA746118RNA-seq of durum wheat leaves under salt stress in presence or absence of Arbuscular Mycorrhizal Fungi inoculationTranscriptome changes induced by Arbuscular mycorrhizal symbiosis in leaves of durum wheat (Triticum durum Desf.) promote higher salt toleranceIllumina HiSeq 2000The purpose of this study was to analyze the transcriptome changes induced by Arbuscular Mycorrhizae in durum wheat under salt stress and to better characterize the AM-induced salt stress tolerance.Salt
PRJNA773969Transcriptomic and physiological response of durum wheat grain to short period of heat stress at the early grain-filling stage (durum wheat)Transcriptomic and Physiological Response of Durum Wheat Grain to Short-Term Heat Stress during Early Grain FillingIllumina HiSeq 2500Wheat is one of the most significant crops in terms of human consumption in the world. In a climate change scenario, extreme weather event such as heatwaves will be more frequent especially during the grain-filling (GF) stage and could affect grain weight and quality of crops. Molecular mechanisms underlying the response to short heat stress (HS) have been widely reported for the hexaploid wheat (Triticum aestivum) but the regulatory heat stress mechanisms in tetraploid durum wheat (Triticum turgidum ssp. durum) remain partially understood. In this work, we performed a transcriptomic analysis of durum wheat grains to HS during early GF to identify key HS response genes and their predicted regulatory networks under glasshouse conditions. Overall design: Tetraploid wheat (Triticum turgidum spp. durum) genotype Queule-INIA was grown under standard glasshouse conditions. Three seeds per pots were sowing. At flowering (Zadok 65), three principal spikes/pot with similar development and size were tagged. Two thermal treatments were performed: control treatment (ambient air temperature on glasshouse) and short HS treatment, which consisted of increasing the air temperature in a range of moderately high temperatures (20 to 32 ºC). The grain samples (complete caryopsis) at 10 days after flowering were collected after three hours of HS from four pot per replicate (two basal grains of four central spikelest from 12 spikes were polled for each replicate). Three replicates for each thermal treatments were done.Heat
PRJNA780180Transcriptional regulation of durum wheat (Triticum turgidum subsp. durum) in the face of temperature increasingTranscriptional Regulation of Metabolic and Cellular Processes in Durum Wheat (Triticum turgidum subsp. durum) in the Face of Temperature IncreasingNextSeq 500The present study aims to analyze the transcriptional response of wheat seedlings to conditions of increased temperature (+ 2C). The findings derived from this study are intended to add valuable information to improve understanding of wheat adaptation strategies and enhance the development of new heat-tolerant varieties to help farmers in vulnerable regions cope with increasing climate risks.Temperature increasing

Project IDTitleRelated PublicationSequencing TypeDescriptionNotes
PRJNA259173Regulation of Zn and Fe transporters by the GPC1 gene during wheat monocarpic senescenceRegulation of Zn and Fe transporters by the GPC1 gene during early wheat monocarpic senescenceIllumina HiSeq 2000TaGPC1 and TaGPC2 are NAC-domain transcription factors which accelerate the onset of senescence and facilitate nutrient translocation in wheat. We developed knockout mutants of these genes in tetraploid wheat and used RNA-seq to identify the effect of these mutations on the wheat flag leaf transcriptome during monocarpic senescence. Several transporter-related genes were identified which were upregulated during senescence and differentially expressed between genotypes. Overall design: Illumina cDNA libraries were constructed from four biological replicates of three genotypes (WT, gpc-a1 and gpc-a1/gpc-b2) at three timepoints (Heading date, 12 days after anthesis and 22 days after anthesis). Reads were aligned to a collection of assembled genomic contigs from flow-sorted chromosome arms (A and B genomes only) provided by the International Wheat Genome Sequencing Consortium. A custom GTF file was generated to identify 139828 gene loci corresponding to transcribed regions of this reference sequence. Please note that the contig names provided by URGI (http://wheat-urgi.versailles.inra.fr/Seq-Repository) were used in the analysis. Most, but not all, of these loci are present in Ensembl (With a modified name, but the same basic information, chromosome arm and unique contig ID) at ftp://ftp.ensemblgenomes.org/pub/plants/release-22/fasta/triticum_aestivum/dna/ Therefore, the contig IDs from URGI (which are available for all our sequences) were used in the processed data file (i.e. the count table and GFF file) and an additional file describing the corresponding Ensembl names for these was provided (Additional_file_2.xlsx)GPC1
PRJNA314909RNA-seq studies using wheat PHYTOCHROME B and PHYTOCHROME C mutants reveal shared and specific functions in the regulation of flowering and shade-avoidance pathwaysRNA-seq studies using wheat PHYTOCHROME B and PHYTOCHROME C mutants reveal shared and specific functions in the regulation of flowering and shade-avoidance pathwaysIllumina HiSeq 2000The phytochromes (PHYs) are a family of photoreceptors which absorb light of red and far-red wavelengths to modulate developmental responses in photosynthetic organisms. We developed knockout mutants of PHYB and PHYC in wheat and performed replicated RNA-seq studies to analyze and compare the regulons of each phytochrome under long day photoperiods. Overall design: Illumina Truseq v2 RNA-seq libraries were constructed from four biological replicates of phyBnull mutants and their wild-type sister lines and of phyCnull mutants and their wild-type sister lines. Subsequently, the entire experiment was replicated. Reads were mapped to the draft assembly (v2.2) of the wheat genome provided by the International Wheat Genome Sequencing Consortium (IWGSC) and transcribed regions were identifed by mapping a non-redundant set of transcripts to this genomic assembly. Sequencing reads mapping uniquely within these identified transcribed regions were used to determine relative expression profiles. Loci which were differentially expressed in both experimental replicates were designated high-confidence PHYB-regulated and PHYC-regulated genes, respectively. A GTF file is provided detailing the location of the 150,754 loci within the IWGSC pseduomolecules and contig scaffold followed by the longest transcribed sequence mapping to this region. Most, but not all, transcribed sequences are annotated through Ensembl.PHYTOCHROME B and PHYTOCHROME C mutants
PRJNA591632PHYB and PHYC–mediated transcriptomic responses to short and long day photoperiods in wheat (durum wheat)Effect of phyB and phyC loss-of-function mutations on the wheat transcriptome under short and long day photoperiodsIllumina HiSeq 4000The phytochromes (PHYs) are a family of photoreceptors which absorb red and far-red light to modulate developmental responses in photosynthetic organisms. We developed knockout mutants of PHYB and PHYC in tetraploid wheat and performed RNA-seq studies to analyze and compare the regulons of each phytochrome under short day photoperiods. Overall design: Illumina Truseq v2 RNA-seq libraries were constructed from four biological replicates of Wild-type controls, phyBnull and phyCnull mutants. Raw reads were trimmed for quality and adapter contaminations and mapped to the IWGSC RefSeqv1.0 wheat genome assembly. Sequencing reads mapping uniquely within regions annotated as high confidence and low confidence gene models were used to determine relative expression profiles. We provide tables of raw counts and TPM data for each gene.Short and long day photoperiods
PRJNA680890Quant-Seq vrn1 and vrn1ful2 mutants. vrn1ful2 Post DR samples-Illumina HiSeq 4000Triticum turgidum ssp. durum. Quant-Seq data from vrn1 and vrn1ful2 mutants at four developmental stages: Vegetative, Double ridge, Post DR and Terminal Spikelet. Tilling mutants in Kronos background.Double ridge
PRJNA681027Quant-Seq vrn1 and vrn1ful2 mutants. vrn1ful2 Post DR samples-Illumina HiSeq 4000Triticum turgidum ssp. durum. Quant-Seq data from vrn1 and vrn1ful2 mutants at four developmental stages: Vegetative, Double ridge, Post DR and Terminal Spikelet. Tilling mutants in Kronos background.Post DR
PRJNA681032Quant-Seq vrn1 and vrn1ful2 mutants. vrn1ful2 Post DR samples-Illumina HiSeq 4000Triticum turgidum ssp. durum. Quant-Seq data from vrn1 and vrn1ful2 mutants at four developmental stages: Vegetative, Double ridge, Post DR and Terminal Spikelet. Tilling mutants in Kronos background.Terminal Spikelet
PRJNA681036Quant-Seq vrn1 and vrn1ful2 mutants. vrn1ful2 Post DR samples-Illumina HiSeq 4000Triticum turgidum ssp. durum. Quant-Seq data from vrn1 and vrn1ful2 mutants at four developmental stages: Vegetative, Double ridge, Post DR and Terminal Spikelet. Tilling mutants in Kronos background.Vegetative
PRJNA681065Quant-Seq vrn1 and vrn1ful2 mutants. vrn1ful2 Post DR samples-Illumina HiSeq 4000Triticum turgidum ssp. durum. Quant-Seq data from vrn1 and vrn1ful2 mutants at four developmental stages: Vegetative, Double ridge, Post DR and Terminal Spikelet. Tilling mutants in Kronos background.Vegetative
PRJNA681067Quant-Seq vrn1 and vrn1ful2 mutants. vrn1ful2 Post DR samples-Illumina HiSeq 4000Triticum turgidum ssp. durum. Quant-Seq data from vrn1 and vrn1ful2 mutants at four developmental stages: Vegetative, Double ridge, Post DR and Terminal Spikelet. Tilling mutants in Kronos background.Vegetative,Double ridge,Post DR,Terminal Spikelet
PRJNA681097Quant-Seq vrn1 and vrn1ful2 mutants. vrn1ful2 Post DR samples-Illumina HiSeq 4000Triticum turgidum ssp. durum. Quant-Seq data from vrn1 and vrn1ful2 mutants at four developmental stages: Vegetative, Double ridge, Post DR and Terminal Spikelet. Tilling mutants in Kronos background.Post DR
PRJNA681099Quant-Seq vrn1 and vrn1ful2 mutants. vrn1 Terminal Spikelet samples.-Illumina HiSeq 4000Triticum turgidum ssp. durum. Quant-Seq data from vrn1 and vrn1ful2 mutants at four developmental stages: Vegetative, Double ridge, Post DR and Terminal Spikelet. Tilling mutants in Kronos background.Terminal Spikelet